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FERRAMENTAS COMPUTACIONAIS PARA CARACTERIZAÇÃO DE MOLÉCULAS COM POTENCIAL BIOTECNOLÓGICO
Author(s) -
Ronaldo Correia da Silva,
Gabrieli Carolina Favacho Gonçalves,
Maria Vitória Nava Moura,
Liliane Rodrigues Garcia,
Adonis de Melo Lima
Publication year - 2021
Language(s) - Portuguese
Resource type - Conference proceedings
DOI - 10.51189/rema/819
Subject(s) - microbiology and biotechnology , physics , chemistry , biology
Introdução: Asparaginases são amino-hidrolases que catalisam a hidrólise de asparagina em aspartato e amônia. Desde 1953, estas enzimas são conhecidas por sua atividade anticancerígena devida à dependência, que alguns tecidos tumorais têm de Lasparagina extracelular para sua proliferação. Assim, uma vez injetadas na corrente sanguínea, as L-ASNases reduzem a quantidade de asparagina no corpo, impedindo a sobrevivência das células tumorais. Objetivo: Caracterizar o potencial biotecnológico das L-asparaginases de Escherichia coli por meio de ferramentas de simulação computacional. Material e métodos: A enzima Asparaginase tipo II (ECAII) foi obtida no Protein Data Bank - PDB. Dos PDBs 1IHD, 1JAZ, 1JJA, 1NNS, 1HO3, 4ECA e 3ECA, foi escolhida a enzima tipo selvagem mais antiga depositada sob o código 3ECA. Todas as demais são formas mutantes da molécula. Para o estudo e visualização do sítio da enzima foram utilizados os softwares PYMOLL e Visual Molecular Dynamics em suas versões mais recentes. Resultados e discussão: A estrutura de ativa de ECAII é um tetrâmero com 4 subunidades: A, B, C e D, cada um com um sítio ativo. Consiste de dois domínios α e β, Nt-terminal e C-terminal. O domínio C-terminal vai até o aminoácido Gln190, seguido por alça que conecta a outra extremidade, que vai do resíduo 191 ao 212, seguida da extremidade C-terminal, mais curta, com apenas 113 resíduos. Foram identificadas as cavidades do sítio da enzima e quais resíduos interagem com o substrato asparagina. Conclusão: As caractetísticas moleculares e interação com o substrato observada no sítio ativo da molécula confirmam o potencial biotecnológico dessas enzimas. Tendo isso em vista, sugere-se que as asparaginases sejam otimizadas por meio de mutações em seu sítio ativo, aumentando sua atividade catalítica e, consequentemente, sua atividade anticancerígena.

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