Open AccessENTENDENDO A FORMAÇÃO DOS DEPÓSITOS AMILOIDES DAS DOENÇAS PRIÔNICAS POR MEIO DA BIOINFOMÁTICA
Author(s) -
Gabriely Crivari De Almeida Lima,
Renato Massaharu Hassunuma,
Patrícia Carvalho Garcia
Publication year - 2022
Language(s) - Portuguese
Resource type - Conference proceedings
DOI - 10.51161/conbraqui/9
Subject(s) - protein data bank (rcsb pdb) , biology , biochemistry
Introdução: Doenças priônicas são causadas por proteínas dobradas incorretamente, denominadas Proteínas Priônicas com Scrapie (PrPSc). Estas proteínas são formadas a partir do dobramento incorreto de Proteínas Priônicas Celulares (PrPC). As PrPSc se depositam no sistema nervoso central, formando depósitos amiloides semelhantes aos observados em outras doenças degenerativas do sistema nervoso central, como a doença de Parkinson, a doença de Huntington e a doença de Alzheimer. Objetivos: A presente pesquisa teve objetivo utilizar recursos de Bioinformática para desenvolver scripts para o software RasMol 2.7.4.2, para comparar a estrutura bioquímica da PrPC e PrPSc humanas. Material e métodos: A partir do levantamento de arquivos 1QM2.pdb e 6LNI.pdb, referentes às PrPC humana e PrPSc humana, foram desenvolvidos scripts para o software RasMol 2.7.4.2, com a finalidade de comparar a estrutura tridimensional destas proteínas. Resultados: A partir dos scripts produzidos, foi possível observar que o arquivo 1QM2.pdb apresenta um fragmento da PrPC, que contém os resíduos 126 a 228, onde são observadas três alfa-hélices e duas fitas beta. O arquivo 6LNI.pdb apresenta um fragmento da PrPSc, formado pelos resíduos 171 a 229, onde se observam 6 fitas beta. Neste mesmo arquivo, foi possível desenvolver um script, que mostra uma fibrila amiloide de PrPSc, formada a partir de sua polimerização, por meio da interação entre as PrPSc vizinhas. Conclusão: Desta forma, foi possível observar que, na PrPSc, ocorrem mudanças em seu dobramento e sua estrutura secundária, que passa a apresentar um maior número de fitas beta. Essa nova conformação estrutural leva à polimerização das PrPSc, formando os depósitos amiloides em doenças priônicas. Assim sendo, o estudo dos eventos moleculares que ocorrem no dobramento incorreto da PrPSc pode abrir novos caminhos para futuras pesquisas sobre a etiopatogenia das doenças degenerativas do sistema nervoso central.