Modelamiento molecular de la Dermaseptina sp2 extraída de Agalychnis Spurrelli

RESUMEN En esta investigación se presenta un estudio computacional de la dermaseptina SP2 (DRS-SP2) extraída de exudado de la piel de la rana Agalychnis spurrelli. Ensayos experimentales han permitido extraer, purificar y obtener la secuencia de aminoácidos de este péptido, además de demostrar sus propiedades antimicrobianas contra E. coli, S. aureus y C. albicans. Con la secuencia dilucidada, se realizó un estudio computacional de la estructura obteniéndose sus propiedades físico-químicas, su estructura secundaria y su similitud con otros péptidos conocidos. Además, se realizó el acoplamiento molecular de este péptido con la membrana celular y varias enzimas conocidas por matar a estos microorganismos. Los resultados muestran que la DRS-SP2 es un péptido catiónico α-helicoidal con un punto isoeléctrico de 10,68 y carga positiva +3 a pH fisiológico. Se determinó que su estructura es diferente a todas las dermaseptinas que se encuentran en bases de datos llegando a un porcentaje de identidad máximo del 80 %. Estudios de acoplamiento molecular sugieren que el mecanismo de acción de este péptido no se da por la inhibición de vías enzimáticas vitales para el microrganismo, sino por lisis celular.