z-logo
open-access-imgOpen Access
Lipase of Pachira speciosa seeds immobilized in chitosan beads: a recyclable bio-catalytic system
Author(s) -
Dary Mendoza Meza,
Ivon Esher Valenzuela Jaramillo
Publication year - 2021
Publication title -
biotecnologia en el sector agropecuario y agroindustrial
Language(s) - Spanish
Resource type - Journals
eISSN - 1909-9959
pISSN - 1692-3561
DOI - 10.18684/rbsaa.v20.n1.2022.1890
Subject(s) - chemistry , lipase , catalysis , biochemistry , enzyme
Las lipasas vegetales son biocatalizadores altamente versátiles debido a su quimioselectividad, enantioselectividad y regioselectividad. El propósito fue obtener un sistema biocatalítico reciclable a partir de lipasas de semillas de Pachira speciosa, aplicable a la biotransformación de lípidos. Se obtuvo una lipasa parcialmente purificada de extractos de semillas de P. speciosa, mediante cromatografía de filtración en gel en Sephadex G-100; la actividad específica lipasa (ALe) se determinó por el método de titulación de ácidos grasos libres. Se aplicó un diseño de superficie de repuesta Box-Behnken para establecer las condiciones que maximizan la inmovilización de la lipasa a tres soportes: esferas de quitosano (Q), esferas de alginato de calcio cubiertas con quitosano (Alg-Q) y esferas magnéticas de quitosano-Fe(OH)3 (Q-Fe). La mayor ALe de la enzima libre fue 0,49±0,01U/mg, a 40 °C y pH 9. El porcentaje de inmovilización y la ALe de cada biocatalízador fue: Q = 90,6 % y 3,74±0,3 nKat/mg; Alg-Q = 88,5 % y 3,62±0,1 nKat/mg; EQ-Fe = 76,4 % y 2,88±0,1 nKat/mg. El sistema biocatalítico más estable fue la lipasa inmovilizada en quitosano, con 85 % de rentención de la ALe hasta el tercer ciclo catalítico. Estudios futuros estarán enfocados a establecer los parámetros cinéticos del nuevo biocatalizador.

The content you want is available to Zendy users.

Already have an account? Click here to sign in.
Having issues? You can contact us here