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EXCITED STATE INTERACCIÓNS IN MACROMOLECULES *
Author(s) -
LONGWORTH J. W.
Publication year - 1968
Publication title -
photochemistry and photobiology
Language(s) - Spanish
Resource type - Journals
SCImago Journal Rank - 0.818
H-Index - 131
eISSN - 1751-1097
pISSN - 0031-8655
DOI - 10.1111/j.1751-1097.1968.tb08041.x
Subject(s) - excited state , chemistry , ribonuclease , stereochemistry , phosphorescence , crystallography , fluorescence , physics , atomic physics , rna , biochemistry , gene , quantum mechanics
— (1) The single tryptophanyl residue of ribonuclease T 1 is shown to be in an environment that has no neighboring polar groups. (2) Exciplex formation involving the tryptophanyl residues of urea‐denatured ribonuclease T 1 and Staphylococcus nuclease occurs at 298°K, but formation of the complex is suppressed at 77°K. (3) There is no tyrosyl fluorescence or phosphorescence in the luminescence of tryptophanyltyrosine or ribonuclease T 1 . The only species that emits is the tryptophanyl residue. (4) The transfer of electronic energy absorbed by tyrosyl residues to form a tryptophanyl excited singlet state has been demonstrated, by an analysis of the excitation spectra, for both L‐tryptophanyl‐L‐tyrosine and ribonuclease T 1 . (5) An interaction between the excited states of tyrosyl residues and vicinal disulfide linkage has been observed with oxytocin and ribonuclease A. RESUMEN El estado excitado es químicamente diferente del correspondiente estado fundamental, una de las diferencias reside en la distinta interacción con grupos vecinos. Las siguientes reacciones del estado excitado son de particular interés; (a) formación de un complejo con un estado fundamental aromático, “excimer”; (b) formación de un complejo donor‐aceptor con otro compuesto “exciplex”; (c) transferencia de energía electrónica de un compuesto a otro, transferencia de energía; (d) ionización; (f) formación de radicales iibres. Se discutirán ejempios de estas reacciones que involucran el estado excitado singulete de residuos aromáticos en polipéptidos y proteinas, ambos a 298 y 77°K, además del rol que esas interacciones tienen en el comportamiento fluorescente de proteinas, poniendo especial énfasis en dos proteinas, Ribonucleasa T 1 , y Stuphilococus nuclease. Los estados triplete de residuos de aminoácidos aromáticos en proteinas y polipéptidos no interaccionan fuertemente con grupos vecinos; sin embargo el estado triplete de la tirosina interacciona con una unión de disulfuro adyacente en un oligopéptide y en Ribonucleasa A, y este fenómeno parece estar relacionado con la fotólisis de uniones de sulfuro en proteinas.