Über den Sauerstoffverbrauch der vitalen Bernsteinsäure‐oxidation in Abhängigkeit von Sukzinodehydrogenase, Fumarase, Cytochromoxidase und Katalase mit besonderer Berücksichtigung von Inaktivierung und Kältereaktivierung der Sauerstoffaufnahme 1

Zusammenfassung1 Eine aus Muskulatur frisch hergestellte Sukzinodehydrogenaselösung verliert bei Aufbewahrung bei 0° C kontinuierlich in ihrem Vermögen zur O 2 ‐Aufnahme, ohne daß die Aktivität der Sukzinodehydrogenase im Mb.‐Versuch abnimmt. Die Sukzinodehydrogenase muß also als eine anoxytrope Dehydrogenase aufgefaßt werden. 1 Die Abnahme im O 2 ‐Verbrauch kann weitgehend durch Erfrieren an niedrigen Temperaturen reaktiviert werden. Die Inaktivierung der Enzymlösung ist die Voraussetzung der Reaktivierung. Der Effekt des Erfrierensa) steigt mit Erniedrigung der Einfrierungstemperatur bis auf — 20° C und zeigt bei Prüfung bis auf — 80° C keine Steigerung mehr. b) ist an den Einfrierungsmoment gebunden und unabhängig von der Einfrierungszeit. c) steigt mit der Zahl der Erfrierungen bis auf ca. 5‐maliges Erfrieren. e) ist eine Funktion der Größe der persistierenden O 2 ‐Aufnahme der Enzymlösung und nicht eine Funktion der Größe der Inaktivierung.3 Es wird der Effekt des Erfrierens auf die Sukzinodehydrogenase, Fumarase, Cytochromoxidase und Katalase in der inaktivierten Enzymlösung untersucht. Nur die Katalase zeigt eine unzweifelhafte Erfrierungsaktivierung. 4 Auf Basis der Katalaseaktivierung wird es untersucht, ob H 2 O 2 bei der äroben Sukzinatoxydation gebildet wird und ob die Katalaseaktivierung für die Reaktivierung im O 2 ‐Versuch verantwortlich sein kann. 5 Es werden mehrere experimentelle Daten angeführt, die für die intermediäre Bildung von H 2 O 2 sprechen. Abfangen mit Wielands Cer‐Reagenz gelingt sporadisch. 5 Andere Erklärungsgründe der Reaktivierung im O 2 ‐Versuch werden diskutiert, nur die Entstehung von H 2 O 2 kann indessen alle die gefundenen Ergebnisse erklären.