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Ultrastructural and biochemical basis of the digestion of nectar and other nutrients by the moth Erinnyis ello
Author(s) -
Terra Walter R.,
Santos Custódio D.,
Ribeiro Alberto F.
Publication year - 1990
Publication title -
entomologia experimentalis et applicata
Language(s) - French
Resource type - Journals
SCImago Journal Rank - 0.765
H-Index - 83
eISSN - 1570-7458
pISSN - 0013-8703
DOI - 10.1111/j.1570-7458.1990.tb01406.x
Subject(s) - midgut , biology , digestion (alchemy) , biochemistry , trehalase , trypsin , brush border , amylase , aminopeptidase , trehalose , maltase , ultrastructure , enzyme , botany , chromatography , membrane , chemistry , vesicle , leucine , amino acid , larva
The midgut epithelium of adult Erinnyis ello L. (Lepidoptera: Sphingidae) forms ramified villus‐like folds. The epithelial cells exhibit long microvilli and narrow and sinuous basal channels studded with particles. These morphological features are thought to be involved in the absorption of nutrients present in low concentration in food. Enzymatic assays in E. ello adults showed the presence of amylase in salivary glands, and the occurrence of aminopeptidase, β‐fructosidase, α‐ and β‐glucosidase, trehalase and trypsin in the midgut. Calcium differential precipitation of midgut homogenates showed that aminopeptidase and α‐glucosidase are integral proteins of the microvillar cell membranes, whereas the other enzymes are soluble or partly soluble and partly membrane bound. Detergent‐solubilized aminopeptidase (pH optimum 7.5) sediments as a protein with Mr 120000, whereas trehalase (pH optimum 6.5), as a protein with Mr 95 000. The activities of amylase (pH optimum 5.5), β‐glucosidase (pH optimum 5.0) and trypsin (pH optimum 9.5) were not sufficiently high to be further characterized, whereas β‐fructosidasc and membrane‐bound α‐glucosidase were characterized elsewhere. The data suggest that nectar‐feeding E. ello adults are able to some extent to digest and absorb starch and proteins, in addition to nectar sugars. Initial digestion is considered to occur in midgut lumen and final digestion on the surface of midgut cells under the action of microvillar enzymes. Résumé Bases ultrastructurales et biochimiques de la digestion du nectar et d'autres éléments nutritifs par Erinnyis ello L'épithélium de l'intestin moyen des adultes de E. ello L; (Lépido., Sphingidae) est replié en villosités. Les cellules épithéliales présentent de longs microvilli et d'étroits canaux sinueux basaux garnis de particules. Ces caractères morphologiques peuvent être interprétés comme impliquant l'absorption d'aliments présents en faible concentration dans la nourriture. Des études enzymatiques ont révélé la presence d'amylase dans les glandes salivaires, et la découverte d'amino‐peptidase, de β‐fructosidase, d'α‐ et β‐glucosidases, de tréhalase et de trypsine dans l'intestin moyen. La précipitation calcique différentielle d'homogénats de l'intestin moyen a montré que l'aminopeptidase et l'α‐glucosidase sont des protéines appartenant aux membranes microvillaires cellulaires, tandis que les autres enzymes sont entièrement ou partiellement solubles et partiellement liées aux membranes. L'aminopeptidase solubilisée par un détergent (pH optimum: 7,5) sédimente comme une protéine de Mr 120 000, tandis que la tréhalase (pH optimum: 6,5) comme une protéine de Mr 95000. Les activités de l'amylase (pH optimum: 5,5), de la β‐glucosidase (pH optimum 5,0) et de la trypsine (pH optimum 9,5) n'étaient pas suffisantes pour être caractérisées, tandis que la β‐fructosidase et l'α‐glucosidase liée à la membrane ont été caractérisées ailleurs. Les résultats suggèrent que les adultes E. ello consommateurs de nectar sont capables de digérer et d'absorber une certaine quantité d'amidon et de protéines, en plus des sucres du nectar. La digestion doit débuter dans la lumière de l'intestin moyen pour s'achever à la surface des cellules intestinales sous l'action des enzymes des microvilli.