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EFFECT OF VARIOUS FACTORS ON THE ACTIVITY OF SUCRASE FROM THE LARVAE OF SESAMIA INFERENS
Author(s) -
AGARWAL ANIL KUMAR
Publication year - 1976
Publication title -
entomologia experimentalis et applicata
Language(s) - French
Resource type - Journals
SCImago Journal Rank - 0.765
H-Index - 83
eISSN - 1570-7458
pISSN - 0013-8703
DOI - 10.1111/j.1570-7458.1976.tb02612.x
Subject(s) - sucrase , biology , sucrose , valine , leucine , arginine , phenylalanine , proline , amino acid , biochemistry , methionine , hydrolysis , glycine , incubation , enzyme
Salivary gland sucrase activity from Sesamia inferens Wlk. was optimal at pH 5.8 and temperature 35°. It increased up to 1.5% final sucrose concentration, but higher concentrations had no effect. A dialysed preparation showed a 37.5% reduction in the activity. It was accelerated by tryptophan and inhibited by all other amino acids used. Gut sucrase activity of S. inferens was optimal at pH 6.2 and temperature 30°. It increased sharply up to 0.66% final sucrose concentration, and then gradually up to 1.5%; while further increase in the concentration had no effect. A dialysed preparation showed an 8% increase in activity. Activity was not affected by serine; was accelerated by arginine, cystine, methionine, tryptophan and valine; and inhibited by alanine, glutamine, glycine, hydroxyproline, leucine, phenylalanine, proline and tyrosine. End‐products increased with the incubation period and showed inhibitory effects. With the increase of enzyme concentration the rate of sucrose hydrolysis also increased. K + ions accelerated the activity of the dialysed preparation. It was also accelerated by Li ++ ions up to their final concentration of 0.001 M, but inhibited when their final concentration increased (0.01 M and 0.025 M). TRIS also inhibited the activity. RÉSUMÉ EFFETS DE DIVERS FACTEURS SUR L'ACTIVITE DE LA SUCRASE PROVENANT DES LARVES DE SESAMIAINFERENS ( SUGARCANE PINK BORER ) Deux types d'extraits ont été étudiés séparément: la sucrase extraite des glandes salivaires et celle extraite de l'intestin moyen. L'activité optimale de la sucrase salivaire s'observe pour un pH 5,8 et une température de 35°; celle de la sucrase de l'intestin moyen pour un pH 6,2 et une température de 30°. Cependant les extraits dialysés, d'origine salivaire ou d'origine intestinale, ont une activité optimum pour un même pH (5,8). L'activité des deux sucrases s'accroît proportionnellement à la durée de la période d'incubation. L'activité de la sucrase salivaire s'accroît nettement jusqu'à une concentration finale en sucrose de 1.5%, alors que pour la sucrase intestinale, 90% de l'activité maximale est réalisée pour une concentration finale en sucrose de 0,66%. Quand la concentration en sucrose atteint ou dépasse 1,5%, il se forme alors un oligosaccharide dont la synthèse équilibre l'hydrolyse du sucrose, ce qui rend l'activité de la sucrase constante au‐dessus d'une concentration finale en sucrose ≥ 1,5%. Cette synthèse d'un oligosaccharide intervient quand on utilise une forte concentration de sucrase, ce qui entraine la production de glucose et fructose en grande quantité; avec une faible concentration de l'extrait on n'observe pas la synthèse d'oligosaccharide. Les ions K + accélèrent l'activité des extraits dialysé, d'origine salivaire ou intestinale; les ions Li +,+ sont éAgalement favorables jusqu'è une concentration de 0,001 M, cette action devenant inhibitrice è partir de 0,005 ou 0,025 M; les ions TRIS, è 0,025 M ont également un effet inhibiteur. Certains acides aminés accélèrent l'activité de la sucrase salivaire ou intestinale, d'autres au contraire ont une action inhibitrice.