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ORGANOPHOSPHATE RESISTANCE AND ESTERASE ACTIVITY IN HOUSEELIES
Author(s) -
ASPEREN K.,
OPPENOORTH F. J.
Publication year - 1959
Publication title -
entomologia experimentalis et applicata
Language(s) - German
Resource type - Journals
SCImago Journal Rank - 0.765
H-Index - 83
eISSN - 1570-7458
pISSN - 0013-8703
DOI - 10.1111/j.1570-7458.1959.tb02096.x
Subject(s) - microbiology and biotechnology , esterase , organophosphate , biology , enzyme , biochemistry , pesticide , agronomy
Esterase activities were measured in homogenates of organophosphate resistant and susceptible houseflies using several substrates. No differences were found between the Cholinesterase activities. The ali‐esterase activity, however, proved to be very much lower in the resistant than in the susceptible strains. It is concluded that resistance and low ali‐esterase activity are physiologically connected. ZUSAMMENFASSUNG Die Cholinesterase‐ und Aliesterase‐Aktivität in Homogenaten von fünf Phosphorester‐resistenten und sechs Phosphorester‐empfindlichen Stubenfliegen‐Stämmen wurde mit der Warburg‐manometrischen Methode gegenüber mehreren Substraten gemessen. Weitere Untersuchungen beschäftigten sich mit der Natur der gefundenene Unterschiede. Die Resultate (Tabelle II) können in folgender Weise zusammengefaßt werden: 1. Resistente und empfindliche Stämme zeigen eine ungefähr gleiche Aktivität der Cholinesterase. 2. Die Aliesterase‐Aktivität ist gegenüber mehreren Substraten in den resistenten Stämmen sehr viel niedriger als in den empfindlichen. 3. Die niedrige Aliesterase‐Aktivität der mit Phosphorester selektierten Stämme ist physiologisch mit der Resistenz verbunden. Die Natur dieses Zusammenhangs ist unbekannt. 4. Es ist unwahrscheinlich, daß Aliesterasen einen primären Angriffspunkt in der Phosphorester‐Vergiftung darstellen. 5. Das Verhältnis der Aktivitäten (empfindlich/resistent) wechselt sehr stark vom einen zum anderen Substrat. Daraus ‐wird geschlossen, daß mehrere Aliesterasen in dem untersuchten Prozeß wirksam sind. 6. Wenn Methylbutyrat als Substrat benutzt wird, ist das Verhältnis etwa fünf zu eins. Dieses hohe Verhältnis kann nicht auf Unterschiede in der Enzym‐Substrat‐Affinität (Tabelle III) oder auf die Wirkung aktivierender oder hemmender Faktoren zurückgeführt werden (Tabelle IV). Höchstwahrscheinlich besteht also ein Unterschied in der Menge des Enzyms (oder in der Umsatz‐Zahl des Enzyms). 7. Sowohl die resistenten als auch die empfindlichen Stämme enthalten eine Paraoxon‐unempfindliche Aliesterase (Tabelle V).