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ANALYSE ELECTROPHORETIQUE COMPAREE DES PROTEINES CEREBRALES TOTALES, SOLUBLES ET PARTICULAIRES, CHEZ CINQ SOUCHES DE SOURIS
Author(s) -
Bobillier P.,
Seguin S.,
Renaud B.,
Valatx J. L.
Publication year - 1973
Publication title -
journal of neurochemistry
Language(s) - French
Resource type - Journals
SCImago Journal Rank - 1.75
H-Index - 229
eISSN - 1471-4159
pISSN - 0022-3042
DOI - 10.1111/j.1471-4159.1973.tb00041.x
Subject(s) - microbiology and biotechnology , chemistry , biology
Résumé1 Nous avons compareé chez cinq souches de souris adultes Quaking (Qk), C57BL/6, CBA, DBA/2 et CS7BR la distribution des protéines cérébrales totales (solubles en milieu salin ou détergent, acides à pH 8,9 ou basiques à pH 4,3) de fractions subcellulaires obtenues par séparation électrophorétique sur gel de polyacrylamide en gradient discontinu de pH. 2 Chez le mutant Qk compareéà son témoin des différences quantitatives significatives et une mobilityéélectrophorétique anormale sont mises en évidence respectivement au niveau des protéines acides à poids moléulaire élevé de la myéline et au niveau des protéines solubles à poids moléulaire faible de la myéline et des synaptosomes. Entre Qk et témoin, aucune différence n'est déelable parmi les protéines des fractions nucléires, mitochond‐riales ou microsomales. 3 Les incubations in vivo d'acides aminés tritiés réalisées chez la souris Qk révélent une augmentation de I'incorporation du préurseur dans deux fractions des protéines solubles, acides de la fraction cytoplasmique non particulaire. 4 Les profils électrophorétiques des protéines cérébrales étudiéés chez trois autres souches consanguines (CBA, DBA/2 et C57BR) sont identiques à I'exception de DBA/2 dont les protéines solubles et acides du surnageant cytoplasmique sont caractérisées par deux bandes mineures additionnelles. Les anomalies protéiques observées sont discutées en fonction des troubles de la myélinisation du systéme nerveux central et de la possibilityé d'une induction cellulaire multienzymatique d'origine génétique.