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Electronmicroscopic Observation on Protoplastization of Saccharomyces cerevisiae (uvarum) and Candida albicans under Calcium Deficiency. Elektronenmikroskopische Untersuchungen zur Protoplastenbildung an Saccharomyces cerevisiae (uvarum) und Candida albicans unter Kalziummangel
Author(s) -
Berdicevsky I.,
Melchinger H.,
Jaeger R.,
Müller J.
Publication year - 1987
Publication title -
mycoses
Language(s) - English
Resource type - Journals
SCImago Journal Rank - 1.13
H-Index - 69
eISSN - 1439-0507
pISSN - 0933-7407
DOI - 10.1111/j.1439-0507.1987.tb04370.x
Subject(s) - candida albicans , saccharomyces cerevisiae , microbiology and biotechnology , yeast , calcium , chemistry , corpus albicans , biology , biochemistry , organic chemistry
Summary: Cells of Saccharomyces cerevisiae 21 ( S. uvarum ) and Candida albicans which were grown in a chemically defined medium with and without additional calcium ions for 12 h and treated with zymolyase turned into protoplasts. But when grown under calcium deficiency for 24 h only C. albicans formed protoplasts, whereas S. cerevisiae 21 failed to do so. In this specific strain other physiological and ultrastructural changes are observed too. The results may lead to the conclusion that calcium deficiency specifically induces marked changes of the cell wall surface in certain yeast strains thereby masking the lytic sites or making them unaccessible for the enzyme. Zusammenfassung: Zellen von Saccharomyces cerevisiae 21 (S. uvarum) und Candida albicans , die 12 h lang in einem chemisch definierten Medium mit und ohne Kalzium‐Ionen gewachsen und mit Zymolyase behandelt worden waren, wandelten sich in Protoplasten um. Wurden die Zellen dagegen 24 h unter Kalzium‐Mangel gehalten, wandelten sich nur die Candida albicans ‐Zellen, nicht jedoch S. cerevisiae , in Protoplasten um. In dem letztgenannten Stamm wurden auch andere physiologische und ultra‐strukturelle Eigenschaften beobachtet. Die Ergebnisse lassen den Schluß zu, daß Kalzium‐Mangel in bestimmten Hefestämmen zu deutlichen Veränderungen der Zellwandoberfläche führt, wodurch die Lyse‐Angriffspositionen maskiert oder für das Enzym unzugänglich gemacht werden.