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Bicarbonatbindende Eiweißfraktionen im Schalendrüsensekret der Legehenne 1
Author(s) -
Brand J. H.,
Lörcher K.
Publication year - 1972
Publication title -
zeitschrift für tierphysiologie tierernährung und futtermittelkunde
Language(s) - German
Resource type - Journals
SCImago Journal Rank - 0.651
H-Index - 56
eISSN - 1439-0396
pISSN - 0044-3565
DOI - 10.1111/j.1439-0396.1972.tb00768.x
Subject(s) - chemistry , microbiology and biotechnology , biology
Zusammenfassung Durch Cellogel‐Elektrophorese wurden in 14 Schalendrüsensekretproben von Legehennen 2 Albuminfraktionen und 2–3 Proteinfraktionen im Bereidi des Conalbumin (R‐Werte: 30,8 ± 0,3, 34,0 ± 1,2, 38,3 ± 1,1) nadigewiesen. Von dem im Schalendrüsen‐sekret enthaltenen Eiweift entfallen 76,9 ± 4,14 % auf Albumin und 22,0 ± 3,85 % auf die im Conalbuminbereich liegenden Fraktionen. Durch Saulenchromatographie wurde nachgewiesen, daß 14 C‐Bicarbonat von den Schalendrüsensekretproteinen gebunden wird. Die Bindung von 39 Fe an die im Conalbuminbereich liegenden Fraktionen der Sekretproteine konnte elektrophoretisch lokalisiert werden. Zur Klärung der Frage ob Conalbumin bei der Eischalenmineralisation als Vehikel für Bicarbonat in Betracht kommt, wurde 19 HNL‐Legehennen an Conalbumin bzw. Transferrin gebundenes 14C‐Bicarbonat in die Schalendrüse infundiert. Einer gleich großen Kontrollgruppe wurde in gleicher Weise freies, gepuffertes 14C‐Bicarbonat ver‐abreicht. Der Einbau aus proteingebundenem 14C‐Bicarbonat in die Eischale betrug 15,0 ± 4,6% der infundierten Gesamtaktivität, während aus freiem 14C‐Bicarbonat 7,9 ± 2,9 % in die Schale eingelagert wurden. Der Einbau von 14C in die Eischale war bereits 15 Minuten nach der Infusion abgeschlossen.