Polyamines and transglutaminase actions: Polyamine und Transglutaminase‐Wirkungen

Summary Polyamines (putrescine, spermidine and spermine), secreted by the prostate gland, occur in high concentrations in the seminal fluid of many species, including man and rat. The physiological significance of seminal polyamines is still obscure, however. It has been postulated that polyamines may serve as amine donor substrates for transglutaminases (TGases), enzymes catalyzing protein crosslinking by the formation of γ‐glutamyllysine or bis(γ‐glutamyl)polyamine cross‐bridges. We have analyzed TGase‐activities and polyamine content of the various rat prostate lobes and rat seminal vesicles. Highest TGase activities were observed in the coagulating gland (anterior prostate) and the dorsolateral prostate, whereas very little TGase activity was present in the ventral prostate gland. In contrast, polyamine concentrations were highest in the ventral prostate but low in coagulating glands. Seminal vesicles, and in particular seminal vesicle secretions, contained low polyamine levels and intermediate TGase activity. Levels of protein‐bound polyamines, not extractable by perchlorid acid, did not correlate with TGase‐activities in ventral prostate and coagulating glands, suggesting an extracellular rather than intracellular function of prostatic TGase and polyamines. The observation that K m ‐values of rat prostate TGase for all three polyamines (57–120 μM, using N,N‐dimethylated casein as protein substrate) were well below seminal polyamine concentrations is compatible with a regulatory role of polyamines in the process of seminal clot formation. Zusammenfassung Polyamine (Putrescin, Spermidin und Spermin), von der Prostata sezerniert, werden in hohen Konzentrationen in der Samenflüssigkeit vieler Spezies, Mensch und Ratte eingeschlossen, angetroffen. Die physiologische Bedeutung ihrer Anwesenheit im Samen ist aber unklar. Man hat postuliert, daß Polyamine als Amingruppen‐Donoren für das Enzym Transglutaminase (TGase) auftreten können, welches seinerseits cross‐linking von Proteinen mit Hilfe von γ‐Glutamyl‐Lysin oder bis(γ‐Glutamyl)‐Polyamin‐Brücken katalysiert. Wir haben die Aktivitäten von TGase sowie die Polyamin‐Gehalte in den verschiedenen Lappen der Rattenprostata und in den Samenblasen bestimmt. Die höchsten TGase‐Aktivitäten wurden in der Koagulationsdrüse und im dorsolateralen Prostatalappen aufgefunden, während die ventralen Prostatalappen nur wenig Aktivität aufwiesen. Im Gegensatz dazu wurden die höchsten Polyamin‐Spiegel in der ventralen Prostata und die niedrigsten in der Koagulationsdrüse gefunden. Die Bläschendrüsen, und insbesondere ihre Sekrete, enthielten niedrige Polyamin‐Konzentrationen und eine mäßige TGase‐Aktivität. Der Gehalt an proteingebundenem Polyamin (nicht extrahierbar mit Perchlorsäure) korrelierte nicht mit den TGase‐Aktivitäten der ventralen Prostatalappen und Koagulationsdrüsen. Dieser Befund läßt vermuten, daß Prostata‐TGase und ‐Polyamine ihre Funktion überwiegend extrazellulär ausüben. Die Beobachtung, daß die K m ‐Werte von Prostata‐TGase für die drei Polyamine (57–120 μM mit N,N‐dimethyliertem Kasein als Protein‐Substrat) deutlich niedriger sind als ihre Konzentrationen in Samenflüssigkeit, ist in Übereinstimmung mit einer aktiven Rolle von Polyaminen bei der Regulierung des Koagulationsprozesses.