Premium
Biochemical properties of secretory proteins from rat seminal vesicles: Biochemische Eigenschaften sekretorischer Proteine der Ratten‐Bläschendrüse
Author(s) -
Seitz J.,
Aumüller G.
Publication year - 1990
Publication title -
andrologia
Language(s) - English
Resource type - Journals
SCImago Journal Rank - 0.633
H-Index - 59
eISSN - 1439-0272
pISSN - 0303-4569
DOI - 10.1111/j.1439-0272.1990.tb02068.x
Subject(s) - chemistry , vesicle , secretory protein , microbiology and biotechnology , biology , biochemistry , secretion , membrane
Summary The secretions of rat seminal vesicles from the so‐called copulatory plug when getting in contact with the secretions of the coagulating gland. Depending on the sexual activity of the respective animal and the extraction conditions, the protein pattern of the seminal vesicle secretion varies to some extent. We have studied the biochemical properties of the proteins SVS I, SVS II, sulfhydryl oxidase and SVS III‐VIII. The most interesting protein is SVS II which is the main substrate of coagulating gland transglutaminase and serves as the most important monomer during semen coagulation. It is highly soluble in acidic solutions. The monomeric polypeptide has a molecular mass of 49 kDa, is glycosylated with fucose, glucose, mannose and N‐acetylated sugars and has a highly basic pI of 10.5. Particularly interesting are its functional and structural relationships with actin. It is the first described protein with actin modulating properties that is secreted in an androgen‐dependent manner. Zusammenfassung Das Sekret der Rattenbläschendrüse bildet den sogenannten Kopulationspfropf, wenn es mit dem Sekret der Koagulationsdrüse in Kontakt kommt. Je nach sexueller Aktivität des entsprechenden Tiers und den Extraktionsbedingungen variiert das Proteinmuster des Bläschendrüsensekrets in gewissen Bereichen. Wir haben die biochemischen Eigenschaften der Proteine SVS I, II, Sulfhydryloxidase und SVS III‐VIII untersucht. Das interessanteste Protein ist SVS II, welches das wesentliche Substrat der Transglutaminase der Koagulationsdrüse bildet und das den bedeutendsten Monomeranteil bei der Samenkoagulation darstellt. In saurem Milieu ist es sehr gut löslich. Das monomere Polypeptid hat ein Molekulargewicht von 49 kDa, ist mit Fukose, Glukose, Mannose und N‐acetylierten Zuckern glykosyliert und hat einen pI von 10, 5. Von besonderem Interesse sind seine funktionellen und strukturellen Beziehungen zu Aktin. Es ist das erste beschriebene Protein mit Aktin‐modulierenden Eigenschaften, das Androgenabhängig sezerniert wird.