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Electrophoresis of NADH‐dependent oxidoreductase (diaphorase) in boar spermatozoa: Elektrophorese der NADH‐abhängigen Oxydoreduktase (Diaphorase) in Eberspermatozoen
Author(s) -
Atanassov B.,
Georgiev G. H.
Publication year - 2009
Publication title -
andrologia
Language(s) - English
Resource type - Journals
SCImago Journal Rank - 0.633
H-Index - 59
eISSN - 1439-0272
pISSN - 0303-4569
DOI - 10.1111/j.1439-0272.1990.tb02059.x
Subject(s) - diaphorase , chemistry , isoelectric point , electrophoresis , oxidoreductase , microbiology and biotechnology , enzyme , biochemistry , chromatography , biology
Summary Two forms of NADH‐dependent oxidoreductase (diaphorase [EC.1.6.99.‐]) are established in boar spermatozoa. The first form is typical for soluble proteins with a varying electrophoretic profile, while the other form for sedimental proteins with a specific, slowly‐moving fraction, which is not common for the soluble form. The two enzyme forms have a close isoelectric point (pI 5.5–6.0) and they can not be inhibited by dicumarol 10 ‐5 mol l ‐1 and FAD 10 ‐4 mol l ‐1 . The molecular mass of the soluble form of the enzyme is 28, 37, 46 and 67 kD, while of the sedimental form it is 220, 250 and 260 kD, respectively. Zusammenfassung In Eberspermatozoen sind zwei Formen der NADH‐abhängigen Oxydoreduktase (Diaphorase [EC.1.6.99.‐]) vorhanden. Die erste Form ist typisch für lösliche Proteine mit einem unterschiedlichen elektrophoretischen Profil, die andere Form für Sediment‐Proteine mit einer spezifischen, langsam wandernden Fraktion, die nicht üblich ist für die lösliche Form. Die beiden Enzyme haben einen nahe beieinander liegenden isoelektrischen Punkt (pI 5, 5–6, 0); sie können nicht durch Dicumarol 10 ‐5 mol ‐1 und FAD 10 ‐4 mol ‐1 gehemmt werden. Das Molekulargewicht der löslichen Form des Enzyms ist 28, 37, 46 und 67 kD, während dieses für die Sediment‐Form 220, 250 und 260 kD beträgt.