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Characterization of a Testis Specific Antigen in the Mouse
Author(s) -
BALBONTÍN J.B.,
BUSTOSOBREGÓN E.
Publication year - 1987
Publication title -
andrologia
Language(s) - German
Resource type - Journals
SCImago Journal Rank - 0.633
H-Index - 59
eISSN - 1439-0272
pISSN - 0303-4569
DOI - 10.1111/j.1439-0272.1987.tb02348.x
Subject(s) - sephadex , immunoelectrophoresis , chemistry , electrophoresis , antigen , chromatography , polyacrylamide gel electrophoresis , biochemistry , adsorption , microbiology and biotechnology , biology , immunology , enzyme , organic chemistry
Summary: The partial characterization of a mouse hydrosoluble testis specific protein by crossed immunoelectrophoresis, ion‐exchange chromatography and SDS‐Page was made. This protein presented a low electrophoretic motility at pH 8.6. It was not adsorbed to DEAE‐Sephacel at pH 8.6, but was slightly adsorbed at pH 9.0, while in CM‐Sephadex it was readily adsorbed at pH 6.0, indicating the basic nature of this protein. The apparent molecular weight was determined to be of 28 Kd by SDS‐Page. The previously reported testis specificity of this protein was corroborated by its absence in a liver extract. Zusammenfassung: Charakterisierung eines hodenspezifischen Antigens in der Maus Es wurde eine Teil‐Charakterisierung des wasserlöslichen hodenspezifischen Proteins durch gekreuzte Immunelektrophorese, Ionenaustauschchromatogra‐phie und SDS‐Page dargestellt. Diese Proteine zeigen eine niedrige Beweglichkeit bei einem pH von 8.6. Es wurde mittels DEAE‐Sephacel bei einem pH von 8.6 nicht, aber bei einem pH von 9.0 schwach absorbiert, während es mittels CM‐Sephadex schon bei einem pH von 6.0 absorbiert wurde was durch die basische Natur dieses Proteins verursacht wird. Das scheinbare Molekulargewicht wurde mit dem SDS‐Page auf 28 Kd bestimmt. Die voraus‐gehend besprochene Hodenspezifität dieses Proteins wurde durch seine Abwesenheit im Leberextrakt bestätigt.