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Changes in Porcine Sperm Lactate Dehydrogenase Isoenzymes During Sperm Maturation
Author(s) -
EGBUNIKE G.N.,
BRANSCHEID W.,
PFISTERER J.,
HOLTZ W.
Publication year - 2009
Publication title -
andrologia
Language(s) - English
Resource type - Journals
SCImago Journal Rank - 0.633
H-Index - 59
eISSN - 1439-0272
pISSN - 0303-4569
DOI - 10.1111/j.1439-0272.1986.tb01748.x
Subject(s) - sperm , lactate dehydrogenase , capacitation , isozyme , andrology , epididymis , biology , chemistry , nad+ kinase , biochemistry , enzyme , medicine
Summary: The changes in sperm lactate dehydrogenase (LDH‐lactate: NAD oxido‐reductase, EC 1.1.1.27) activity and the relative occurrence of LDH isoenzymes during sperm maturation were studied using pubertal German improved Landrace boars. The LDH of spermatozoa liberated from the testis, caput epididymis, proximal and distal corpus epididymidis and cauda epididymidis was spectrophotometrically quantified while the LDH isoenzymes were separated on fine cellulose acetate membrane strips with the Sartorius Sartophor system. The LDH content of sperm dropped drastically as they moved from the testis to the caput epididymidis. Thereafter, only little and insignificant changes were observed. Tes‐ticular sperm was composed more of the fastest anodically‐migrating isoenzyme (LDH 1 ) while with sperm maturation, the least or slowest migrating isoenzymes (LDH 4 and 5) became progressively more dominant. This loss in LDH content in sperm and the shifts in the LDH isoenzyme patterns indicate that the development of sperm during maturation is dependent on a delicate balance between lactate and pyruvate, such that the cathodic isoenzymes involved in the anaerobic energy‐supplying metabolic processes are sufficiently available for sperm activity and survival. Zusammenfassung: Die Veränderungen der Laktatdehydrogenase (LDH)‐Aktivität und dem Auftreten verschiedener LDH‐Isoenzyme während der Passage der männlichen Sa‐menzellen durch den Nebenhoden der Deutschen Landrasse wurden untersucht. Die LDH von Spermatozoen, die aus Hoden, Caput, proximalem und distalem Corpus und Cauda epididymidis gewonnen wurden, wurde photometrisch quantifiziert, während die einzel‐nen Isoenzyme auf Zelluloseacetat‐Membranfolien aufgetrennt wurden. Der LDH‐Gehalt der Spermatozoen fiel beim Übertritt vom Hoden in das Caput epididymidis drastisch ab, danach gab es kaum weitere Veränderungen. Während im Hoden das am schnellsten in Richtung Anode wandernde Isoenzym (LDH 1 ) überwog, gewannen mit zunehmendem Reifezustand die am wenigsten oder am langsamsten wandemden Isoenzyme (LDH 4 und LDH 5 ) die Überhand. Dieser Verlust an LDH und die Verschiebung des Isoenzym‐Musters deutet darauf hin, daß beim Prozeß der Samenreifung das Verhältnis von Laktat zu Pyruvat eine entscheidende Rolle spielt, und daß von den kathodischen Isoenzymen genügend vorhanden sind, das Überleben der Keimzellen unter anaeroben Bedingungen zu gewährleisten.