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Occurrence of Specific Glycoprotein Factor(s) in Goat Epididymal Plasma that Prevent Adhesion of Spermatozoa to Glass
Author(s) -
ROY N.,
MAJUMDER G. C.,
CHAKRABARTI C. K.
Publication year - 2009
Publication title -
andrologia
Language(s) - German
Resource type - Journals
SCImago Journal Rank - 0.633
H-Index - 59
eISSN - 1439-0272
pISSN - 0303-4569
DOI - 10.1111/j.1439-0272.1985.tb00987.x
Subject(s) - glycoprotein , adhesion , chemistry , trypsin , affinity chromatography , concanavalin a , agarose , chromatography , microbiology and biotechnology , biochemistry , biophysics , biology , in vitro , enzyme , organic chemistry
Summary: Highly motile goat cauda‐epididymal spermatozoa, when diluted markedly with a modified Ringer's solution, bind (approx. 100%) rapidly to the glass surface of haemocytometer. However, presence of epididymal plasma (EP, 2 mg protein/ml) in the dilution medium prevents nearly completely sticking of cells to the glass surface. The anti‐sticking factor (ASF) of EP that prevents adhesion of spermatozoa to glass is non‐dialysable, heat‐stable and sensitive to the action of trypsin. ASF is a glycoprotein that binds with high affinity to concanavalin A‐agarose. EP‐proteins (approx. 85%) that did not bind to the affinity column had little antisticking activity, indicating high protein specificity for ASF. Addition of exogenous Ca ++ (1 mM) and Mg ++ (4 mM) had no effect on the activity of ASF. Zusammenfassung: Sehr gut bewegliche Spermatozoen aus dem Nebenhodenschwanz von Ziegenböcken binden sich sehr schnell (nahezu 100%) an die Glasoberfläche des Hämozytometers, wenn sie markiert mit einer modifizierten Ringerlösung verdünnt werden. Jedoch verhindert die Anwesenheit von Nebenhodenplasma (EP, 2 mg Eiweiß/ml) in dem Verdünnungsmedium nahezu vollständig das Anheften der Zellen an die Glasoberfläche. Der Anheftungsverhinderungsfaktor (ASF) des EP, der die Adhäsion der Spermatozoen an Glas verhindert, ist nicht dialysierbar, hitzestabil und empfindlich gegenüber der Einwirkung des Trypsin. ASF ist ein Glykoprotein, das sich mit hoher Affinität an Concavalin‐A‐Agarose bindet. Diejenigen EP‐Proteine (ungefähr 85%), die sich nicht an die Affinitätssäule banden, verfügten nur über eine geringe Anti‐Anheftungsaktivität, was auf die hohe Proteinspezifität des ASF hinweist. Die Zugabe von exogenem Cs ++ (1 mM) und Mg (4 mM) hatte keinen Effekt auf die Aktivität des ASF.