34. A. Ensgraber: Die Phythämagglutinine und ihre Funktion in der Pflanze als Kohlenhydrat‐Transportsubstanzen *

Zusammenfassung Es wird über Fortschritte bei der chemisch‐physikalischen Charakterisierung der Phytagglutinine berichtet und deren Funktion in der Pflanze als Kohlenhydrattransportsubstanzen diskutiert. Die nach den üblichen Eiweißfällungsmethoden erhaltenen Phytagglutininpräparate erwiesen sich als nicht homogen. Elektrophoretisch gelang eine teilweise sehr gute Auftrennung in meist drei Fraktionen, von denen nur die eine mit der Geschwindigkeit eines animalischen γ‐Globulins wandernde Fraktion agglutinierende Wirkung hatte. In der Ultrazentrifuge trennte sich ein Präparat aus Laburnum alpinum ‐Radicula — in guter Übereinstimmung mit dem elektrophoretischen Bild — in eine leichtere und eine schwerere Komponente auf. Für letztere mit einer Sedimentationskonstanten von S 1,5 20,w = 6,3, welche mit etwa 20 % enthalten und wahrscheinlich der serologisch aktive Bestandteil ist, errechnet sich ein Molekulargewicht von etwa 150 000. Dies entspricht der Teilchengröße eines animalischen γ‐Globulins. Das Immunserum eines mit einem Agglutininpräparat aus Dolichos biflorus behandelten Kaninchens ergab mit dem homologen Proteinantigen in der OUDIN‐Technik eine deutliche Präzipitationsbande. Nach totaler Säurehydrolyse von zehn Agglutininpräparaten verschiedenster Herkunft war in der Papierchromatographie das Verhältnis der erhaltenen 14 Aminosäuren bei allen Präparaten untereinander gleich. Die Ergebnisse der Agglutinationshemmung durch Mono‐ und Oligosaccharide wurden zu einer übersichtlichen Tabelle zusammengefaßt, wobei die schon bekannte Unterscheidungsfähigkeit der Agglutinine zwischen CIS‐ und TRANS‐ sowie D‐ und L‐Form der Zucker klar demonstriert wird. Diese Übersicht macht die Funktion der Phytagglutinine als Glykosidasen unwahrscheinlich. Spaltungsversuche von Disacchariden durch Phytagglutinine schlugen ebenfalls fehl. Soweit die agglutininhaltigen Pflanzen genauer untersucht sind, ist für sie aus der Literatur ein hoher Gehalt an Hemizellulosen bekannt. Da die Hemizellulosen aus gleichen bzw. strukturchemisch ähnlichen Bausteinen wie die Blutgruppensubstanzen bestehen, wird für das selektive Agglutinationsvermögen auf eine ähnliche Affinität der blutgruppenspezifischen Phytagglutinine zu den Hemizellulosen wie zu den Blutgruppenpolysacchariden geschlossen, was auch auf die sogenannten “unspezifischen” Phytagglutinine sinngemäß angewandt werden kann. Die Agglutininglobuline dürften die locker gebundenen niedriger molekularen Bausteine der Hemizellulose mittels der Plasmaströmung transportieren, wie in ähnlicher Weise die animalischen Globuline den Transport verschiedenster im intermediären Stoffwechsel anfallender Substanzen, darunter auch Zuckern, vollführen.