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N ‐acyl‐ N ‐alkyl 1‐aminobenzotriazoles: phytotoxicity, antagonism to EPTC and effects on maize cytochrome P‐450
Author(s) -
BARTA I. C.,
DUTKA F.
Publication year - 1993
Publication title -
weed research
Language(s) - German
Resource type - Journals
SCImago Journal Rank - 0.693
H-Index - 74
eISSN - 1365-3180
pISSN - 0043-1737
DOI - 10.1111/j.1365-3180.1993.tb01948.x
Subject(s) - lolium perenne , avena , chemistry , cytochrome , phytopharmacology , stereochemistry , microsome , cytochrome p450 , poaceae , biology , enzyme , botany , biochemistry
Summary: Résumé: Zusammenfassung Eight amino‐substituted derivatives of 1‐amino‐benzotriazole (ABT) were synthesized and tested. N ‐acetyl‐ N ‐methyl ABT (AcMeABT) was found to kill maize ( Zea mays L.) hybrid Pioneer 3737 at 5 kg ha −1 dose while ryegrass ( Lolium perenne L.) was unaffected. The analogous N ‐propionyl‐ N ‐methyl ABT had an activity similar to AcMeABT whereas other N ‐acyl‐ N ‐alkyl derivatives had only moderate or no effects on maize. AcMeABT was considerably toxic to oats ( Avena sativa L.) and sorghum ( Sorghum bicolor L.) as well. Unlike ABT, AcMeABT did not show any in vitro inhibitory effect on cytochrome P‐450 enzymes of maize microsomes. However, in vivo AcMeABT pre‐treatment significantly decreased the microsomal cytochrome P‐450 level of aetiolated maize seedlings. Moreover, a subtoxic dose of AcMeABT was a weak antagonist of a toxic dose of EPTC in maize in vivo . These data predict the involvement of cytochrome P‐450 enzyme in the mode of action of AcMeABT. N‐acyl‐N‐alkyl l‐aminobenzotriazoles: phyto‐toxicité, antagonisme avec l'EPTC et effets sur le cytochrome P‐450 du maïe Huit dérivés sur le groupement amine de l'1‐aminobenzotriazole (ABT) ont été synthétisés. Une dose 5 kg ha −1 de N ‐acétyl‐ N ‐méthyl ABT (AcMeABT) détruisait le maïs ( Zea mays L.) hy‐bride Pioneer 3737 alors que le raygrass ( Lolium perenne L.) n'était pas affecté. L'analogue N ‐propionyl‐ N ‐méthyl ABT avail une activité simi‐laire à celle de l' AcMeABT, alors que les autres dérivés N ‐acyl‐ N ‐aklyl n'avaient que des effets nuls ou faibles surle maïs. L'AcMeABTétait très toxique à l'égard de l'avoine ( Avena sativa L.) et du sorgho bicolore ( Sorghum bicolor L.). Con‐trairement à l'ABT, l'AcMeABT n'inhibait pas in vitro les enzymes P‐450 des microsomes du maïs. Cependant, un pré‐traitement in vivo a l'AcMeABT diminuait significativement le niveau de cytochromes P‐450 microsomaux de jeunes plantes étiolées de maïs. En outre, une dose subtoxique d'AcMeABT avail sur maïs in vivo un effet antagoniste faible contre une dose loxique d'EPTC. Ces données suggèrent l'impli‐cation d'enzymes cytochrome P‐450 dans le mode d'action de l'AcMeABT. Phytotoxizität, Antagonismus gegenüber EPTC und Wirkungen auf das Cytochrom P‐450 von N‐Acyl‐N‐alkyl‐1‐aminobenztriazolen Bei Versuchen mit 8 Amino‐subslituierten Deri‐vaten von 1‐Aminobenzotriazol (ABT) war N ‐Acetyl‐ N ‐methyl‐1‐aminobenztriazol (AcMeABT) mit 5 kg ha −1 für Mais ( Zea mays L.) ‘Pionier 3737’ phyloloxisch, für Deulsches Weidelgras ( Lolium perenne L.) nicht. Das analoge N ‐Propionyl‐ N ‐methyl‐1‐aminobenztriazol war ähnlich wirksam wie AcBeABT, andere Deri‐vale kaum oder gar nichte. AcMeABT war für Saat‐Hafer ( Avena sativa L.) und Sorghumhirse ( Sorghum bicolor L.) erheblich phytotoxisch. Anders als ABT zeigte AcMeABT in vitro keine Hemmwirkung auf das Cytochrom P‐450 in Mais‐Mikrosomen, in vivo jedoch nahm der Cy‐tochrom‐P‐450‐Gehalt etiolierter Mais‐keimpflanzen nach AcMeABT‐Behandlungen signifikantab. Außerdem war eine subtoxische Dosis von AcMeABT schwach antagonistisch für eine für Mais toxische EPTC‐Dosis. Diese Daten weisen auf die Beteiligung des Cytochrom‐P‐450‐Enzyms an der Wirkungsweise des AcMeABT hin.