Trägergebundene xylanolytische Enzyme. I. Wirkungsweise xylanolytischer Enzyme

Es wird die Wirkungsweise der bei der Hydrolyse natürlich vorkommender Xylane beteiligten Enzyme beschrieben. Xylane, die ausschließlich aus Xylose aufgebaut sind, werden durch das Zusammenwirken von ß‐1,4‐Xylanasen und ß‐1,4‐Xylosidasen zu Xylose hydrolysiert. Endo‐ß‐1,4‐Xylanasen hydrolysieren die Bin‐dungen innerhalb der Xylankette mit Ausnahme der Bindungen am Kettenende und setzen dabei Xylooligomere frei. Exo‐ß‐1,4‐Xylanasen wirken am Kettenende der Xylane und spalten jeweils Xylose ab. Die durch die Wirkungsweise der Endo‐ß‐1,4‐Xylanasen freigesetzten Xylooligomeren werden von ß‐1,4‐Xylosidasen zu Xylose hydrolysiert. Bei Laubholzxylanen besitzt im Durchschnitt jeder 10. Xyloserest eine 1,2‐gebundene 4‐O‐Methyl‐ä‐ D ‐Glucuronosylseitengruppe. Seitengruppen wirken sich auf die enzymatische Hydrolyse blockierend aus. Endo‐1,4‐Xylanasen setzen in diesem Fall neben neutralen Xylooligomeren auch saure Xylooligosaccharide frei, die von ß‐Xylosidasen nicht weiter hydrolysiert werden können, ehe nicht die Seitengruppe von ä‐1,2‐Glucosiduronasen abgespalten worden ist.