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Eigenschaften der Rubredoxin‐Reductase aus dem alkanassimilierenden Bakterienstamm Acinetobacter calcoaceticus
Author(s) -
Claus R.,
Asperger O.,
Kleber H.P.
Publication year - 1979
Publication title -
zeitschrift für allgemeine mikrobiologie
Language(s) - German
Resource type - Journals
SCImago Journal Rank - 0.58
H-Index - 54
eISSN - 1521-4028
pISSN - 0044-2208
DOI - 10.1002/jobm.19790191004
Subject(s) - rubredoxin , chemistry , ferredoxin , reductase , stereochemistry , enzyme , biochemistry
Abstract In Acinetobacter calcoaceticus läßt sich nach Wachstum auf langkettigen n ‐Alkanen eine Rubredoxin‐Reductase nachweisen, welche spezifisch den Elektronentransport von NADH über Rubredoxin – nicht aber über Ferredoxin oder Adrenodoxin – zum Cytochrom c katalysiert. Die Cytochrom c ‐Reduktion der etwa 30fach angereicherten Rubredoxin‐Reductase ist der eingesetzten Rubredoxin‐Reductase‐Konzentration und Rubredoxinmenge proportional. Neben Dichlorphenolindophenol ( K m = 2,5 × 10 −6 mol/l) is Hexacyanoferrat ( K m = 5,5 × 10 −6 mol/l) ein wirksamer Elektronenakzeptor. Der K m ‐Wert für NADH wurde in Cytochrom c‐Reduktionstest als auch mit Hexacyanoferrat als Elektronenakzeptor einheitlich mit 1,1 × 10 −4 mol/l bestimmt. Das pH‐Optimum der Rubredoxin‐Reductase liegt bei pH 7,7 (0,01 mol/l Phosphatpuffer) bzw. 8,5 (0,05 mol/l Tris/HCl‐Puffer). Die Reaktionsgeschwindigkeit der Cytochrom c‐Reduktion wird durch Erhöhung der Molarität des Phosphatpuffers vermindert. Zusatz von FAD – nicht aber von FMN – steigert die Reductaseaktivität. FAD scheint die prosthetische Gruppe der Rubredoxin‐Reductase zu sein. Der Einfluß verschiedener Verbindungen (Ionen, SH‐Reagenzien, Hemmstoffe der Atmungskette u. a.) auf die diaphoretische Aktivität und die Cytochrom c‐Reduktion wird untersucht.