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Die Enzyme der Biosynthese aromatischer Aminosäuren bei Hansenula henricii : Phosphoribosyl‐Anthranilat‐Isomerase und Indolglycerin‐Phosphat‐Synthase (E.C.4.1.1.48)
Author(s) -
Bode R.,
Birnbaum D.
Publication year - 1978
Publication title -
zeitschrift für allgemeine mikrobiologie
Language(s) - German
Resource type - Journals
SCImago Journal Rank - 0.58
H-Index - 54
eISSN - 1521-4028
pISSN - 0044-2208
DOI - 10.1002/jobm.19780180902
Subject(s) - chemistry , microbiology and biotechnology , isomerase , enzyme , biochemistry , biology
Abstract Die Phosphoribosyl‐Anthranilat‐Isomerase (PRA‐Isomerase) und die Indolglycerin‐Phosphat‐Synthase (InGP‐Synthase) von H. henricii lassen sich durch Ammoniumsulfatfällung, Gelfiltration, Chromatographie an DEAE‐Sephadex A‐50 und Polyacrylamid‐Disc‐Gel‐Elektrophorese nicht trennen, so daß vermutet werden muß, daß beide Enzymaktivitäten auf einem Polypeptid lokalisiert sind. Das Molekulargewicht dieses Enzymproteins wurde mittels Gelfiltration bestimmt und beträgt 185000 Dalton. Die K m ‐Werte liegen bei 1, 3 mm für N‐(5′‐Phosphoribosyl)‐anthranilat (PRA) und 0,12 mm für 1‐( o ‐Carboxyphenylamino)‐1‐desoxyribulose‐5‐phosphat (CdRP). Eine Regulation durch Effektoren wurde nicht gefunden.