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Die Enzyme der Biosynthese aromatischer Aminosäuren bei Hansenula henricii : Anthranilat‐Phosphoribosylpyrophosphat‐ Phosphoribosyl‐Transferase (E.C. 2.4.2.18)
Author(s) -
Bode R.,
Birnbaum D.
Publication year - 1978
Publication title -
zeitschrift für allgemeine mikrobiologie
Language(s) - German
Resource type - Journals
SCImago Journal Rank - 0.58
H-Index - 54
eISSN - 1521-4028
pISSN - 0044-2208
DOI - 10.1002/jobm.19780180803
Subject(s) - chemistry , microbiology and biotechnology , transferase , enzyme , biochemistry , biology
Die Anthranilat‐Phosphoribosylpyrophosphat‐Phosphoribosyl‐Transferase (PR‐Transferase) von Hansenula henricii 38‐10‐2 hat ein Molekulargewicht von 70000 Dalton und ist mit keinem anderen Enzym aggregiert. Sie katalysiert die Zwei‐Substratreaktion nach dem sequentiellen Typ. Die K m ‐Werte betragen 4,6 μm für Anthranilsäure und 0,88 mm für Phosphoribosylpyrophosphat (PRPP). Das Enzym unterliegt einer Substrathemmung durch Anthranilsäure ( K i = 30 μm) und zeigt negative Kooperativität der Bindungsstellen für dieses Substrat ( n = 0,6). Für eine volle Aktivität ist die Anwesenheit von Mg 2+ ‐Ionen notwendig ( K m = 56 μ m ). Durch 3‐Hydroxyanthranilsäure wird die PR‐Transferase bezüglich Anthranilsäure kompetitiv gehemmt ( K i = 12 μm).