Die Enzyme der Biosynthese aromatischer Aminosäuren bei Hansenula henricii : Anthranilat‐Phosphoribosylpyrophosphat‐ Phosphoribosyl‐Transferase (E.C. 2.4.2.18)

Die Anthranilat‐Phosphoribosylpyrophosphat‐Phosphoribosyl‐Transferase (PR‐Transferase) von Hansenula henricii 38‐10‐2 hat ein Molekulargewicht von 70000 Dalton und ist mit keinem anderen Enzym aggregiert. Sie katalysiert die Zwei‐Substratreaktion nach dem sequentiellen Typ. Die K m ‐Werte betragen 4,6 μm für Anthranilsäure und 0,88 mm für Phosphoribosylpyrophosphat (PRPP). Das Enzym unterliegt einer Substrathemmung durch Anthranilsäure ( K i = 30 μm) und zeigt negative Kooperativität der Bindungsstellen für dieses Substrat ( n = 0,6). Für eine volle Aktivität ist die Anwesenheit von Mg 2+ ‐Ionen notwendig ( K m = 56 μ m ). Durch 3‐Hydroxyanthranilsäure wird die PR‐Transferase bezüglich Anthranilsäure kompetitiv gehemmt ( K i = 12 μm).