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Lysinbiosynthese bei Pseudomonas aeruginosa PAO 1 I. Einfluß von Cetyl‐trimethyl‐ammoniumbromid auf P. aeruginosa PAO 1 bei der Bestimmung der DAP‐Decarboxylaseaktivität
Author(s) -
Schröder D.,
Wölfel L.,
Schroeter A.,
Mach F.
Publication year - 1978
Publication title -
zeitschrift für allgemeine mikrobiologie
Language(s) - German
Resource type - Journals
SCImago Journal Rank - 0.58
H-Index - 54
eISSN - 1521-4028
pISSN - 0044-2208
DOI - 10.1002/jobm.19780180508
Subject(s) - chemistry , microbiology and biotechnology , biology
Methoden zur Permeabilisierung von Bakterienzellen wurden in letzter Zeit verstärkt zur enzymatischen Charakterisierung herangezogen. Derartige Verfahren erfordern den Zusatz von Detergenzien oder anderer oberflächenwirksamer Substanzen, so daß eine normale Enzymreaktion ermöglicht wird ( BARNES et al. 1969, DRAŽIČ u. VITALE 1975, VOLD et al. 1975, JACKSON u. DE MOOS 1969). Die hier beschriebenen Versuche wurden am Wildstamm von Pseudomonas aeruginosa PAO 1 durchgeführt und verfolgten das Ziel, die Einwirkung von Cetyl‐trimethylammoniumbromid (CTAB) auf die Zellen dieses Stammes bei der Untersuchung der Diaminopimelinsäure‐Decarboxylase (E.C. 4.1.1.20, meso ‐2,6 diaminopimelate carboxylase) zu charakterisieren.