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Peptidkonformationen, 41. Eine ungewöhnliche Konformation des cyclischen Pentapeptids cyclo(‐Pro‐Pro‐Phe‐Phe‐Gly‐) in DMSO
Author(s) -
Kessler Horst,
Müller Arndt
Publication year - 1986
Publication title -
liebigs annalen der chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
SCImago Journal Rank - 0.825
H-Index - 155
eISSN - 1099-0690
pISSN - 0170-2041
DOI - 10.1002/jlac.198619861003
Subject(s) - chemistry , stereochemistry
Die Titelverbindung 1 wurde auf zwei verschiedenen Synthesewegen durch Cyclisierung zwischen Gly 5 und Pro 1 bzw. zwischen Phe 4 und Gly 5 erhalten. 1 H‐, 13 C‐ und 15 N‐NMR‐spektroskopische Untersuchungen in DMSO zeigen, daß das Peptidgerüst eine einzige Konformation bevorzugt. Aus der Temperaturabhängigkeit der chemischen Verschiebung der NH‐Signale sowie deren Veränderung bei Zugabe von Chloroform wird auf nur ein intramolekular orientiertes Amidproton, nämlich das NH‐Proton des Glycins, geschlossen. Die chemischen Verschiebungen der β‐ und γ‐Prolinkohlenstoffe zeigen, daß beide Xaa – Pro‐Amidbindungen cis ‐konfiguriert sind. Die Interpretation der Protonenabstände, ermittelt durch ein‐ und zweidimensionale NOE‐Messungen, in Verbindung mit NH‐C α H‐Kopplungen läßt im Zusammenhang mit Modellbetrachtungen nur eine βII′‐Konformation mit Phenylalanin in den Positionen (i + 1) und (i + 2) zu. Dieses Ergebnis steht im Gegensatz zu den bisher beobachteten Regelmäßigkeiten, denenzufolge wegen der L‐Konfiguration beider Phe‐Reste für 1 eine βI‐Konformation zu erwarten wäre. Ungewöhnlich ist auch das Auftreten von zwei cis ‐Peptidbindungen in einem Pentapeptid.