Peptidkonformationen, 39. NMR‐Studien zur Konformation von Cyclopentapeptidanalogen des Thymopoietins

NMR‐spektroskopische Konformationsuntersuchungen an den zehn cyclischen, in den Seitenketten geschützten Pentapeptidanalogen des Thymopoietins cyclo[‐( D , L ‐Tyr/Trp/ D ‐Phe)‐(Arg/ D ‐Lys)‐(Arg/ D , L ‐Lys)‐(Asp/Glu)‐( D , L )‐Val‐] ( c1 – c10 ) werden beschrieben. Wie die Temperatur‐ und Lösungsmittelabhängigkeit der NH‐Signale, Kopplungskonstanten, NOE‐Effekte und 15 N‐NMR‐Spektren zeigen, liegen alle Cyclopeptide in einer βII′γ‐Struktur vor. Während aus dem Austausch aromatischer Aminosäuren keine Unterschiede in den spektroskopischen Parametern resultieren, deuten die beim Austausch von Asp gegen Glu sich ändernden Parameter geringere Flexibilität des Ringgerüsts an. Die Seitenkettenkonformationen der aromatischen Aminosäuren Tyr und Trp sowie von Asp werden kurz diskutiert. Aufgrund der vorliegenden Untersuchungen kann eine gestreckte Konformation des linearen Fragments 32 – 36 als biologisch aktive Konformation ausgeschlossen werden.