Peptidkonformationen, 26 Ein‐ und zweidimensionale H‐NMR‐Untersuchungen zur Konformation der beiden cyclischen Pentapeptide cyclo ‐[Pro‐Phe‐Gly‐Ser‐Gly] und cyclo ‐[Pro‐Ser‐Gly‐Phe‐Gly]

Die Konformation von cyclo‐[Pro‐Phe‐Gly‐Ser‐Gly] ( 1 ) und cyclo‐[Pro‐Ser‐Gly‐Phe‐Gly] ( 2 ) in CDCl 3 und DMSO wurde aus den NMR‐spektroskopischen Daten mit Hilfe von 2D‐NMR‐Techniken bestimmt. Sie ist mit der schon für cyclo‐[Pro‐Phe‐Gly‐Phe‐Gly] ( 3 ) gefundenen βIγ i ‐Struktur vergleichbar; es zeigen sich aber Unterschiede hinsichtlich der konformativen Stabilität. 1 ist in den untersuchten Lösungsmitteln konformativ einheitlich. Demgegenüber ist in 2 eine Stabilisierung der βI‐Schleife durch einen hydrophoben Bereich aufgrund der hydrophilen Seitenkette des Serins in Position 2 im Gegensatz zu 1 und 3 nicht möglich: die βI‐Schleife bricht in DMSO oberhalb 360 K auf. Desgleichen konnte für 2 in CDCl 3 als einziges gesichertes Strukturelement die γ‐Schleife zwischen Gly 5 und Gly 3 mit Phe 4 in der j + 1‐Position beobachtet werden. Eine zweite γ‐Schleife von Ser 2 zu Gly 5 ist wahrscheinlich.