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Aufbau des Insulinsegments B 13–20 nach der Liquid‐Phase‐Methode und Synthesekontrolle der trägergebundenen Peptide durch 13 C‐NMR‐Spektroskopie
Author(s) -
Schoknecht Wolfgang,
Albert Klaus,
Jung Günther,
Bayer Ernst
Publication year - 1982
Publication title -
liebigs annalen der chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
SCImago Journal Rank - 0.825
H-Index - 155
eISSN - 1099-0690
pISSN - 0170-2041
DOI - 10.1002/jlac.198219820811
Subject(s) - chemistry , stereochemistry , peptide , liquid phase , physics , biochemistry , thermodynamics
Die geschützte Partialsequenz B 13–20 der Insulin‐B‐Kette wurde schrittweise mit Hilfe der Liquid‐Phase‐Methode aufgebaut: Boc‐Glu(Bzl)‐Ala‐Leu‐Tyr(Bzl)‐Leu‐Val‐Cys(Bzl)‐Gly‐OPOE ( 8 ) [POE = Polyoxyethylen]. Das partiell geschützte Octapeptid Boc‐Glu‐Ala‐Leu‐Tyr(Bzl)‐Leu‐Val‐Cys(Bzl)‐Gly‐OH ( 9 ) wurde durch alkalische Verseifung vom solubilisierenden Polymerträger abgespalten. Jede Synthesestufe wurde durch 13 C‐NMR‐Spektroskopie der polyoxyethylengebundenen Peptide 1–8 kontrolliert. Die 13 C‐NMR‐Spektren (20.63 MHz) aller polymergebundenen Zwischenprodukte 1–8 und vom abgespaltenen Octapeptid 9 zeigten übereinstimmung mit den erwarteten Signallagen der Aminosäurebausteine. Im 100.62‐MHz‐ 13 C‐NMR‐Spektrum des polymergebundenen Octapeptids 8 wurde jedoch eine Benzylumlagerung am Tyrosinring entdeckt. Ab dem Hexapeptid 6 ergeben sich anhand von Circulardichroismus‐Messungen eindeutige Hinweise auf die Ausbildung einer α‐helikalen Sekundärstruktur. Diese Konformation spiegelt sich auch in den 13 C‐NMR‐Spektren durch typische Verschiebungen der CO‐, C α ‐ und Seitenketten‐Signale wider.