Premium
〈3‐[6‐(6‐Aminohexylamino)‐9‐purinyl]propyl〉(nicotinamid‐D‐ribose)diphosphat als Coenzymanaloges zur Affinitätschromatographie von Dehydrogenasen
Author(s) -
Berariu Veronica,
Jeck Reinhard,
Woenckhaus Christoph
Publication year - 1978
Publication title -
justus liebigs annalen der chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
SCImago Journal Rank - 0.825
H-Index - 155
eISSN - 1099-0690
pISSN - 0075-4617
DOI - 10.1002/jlac.197819780114
Subject(s) - chemistry , microbiology and biotechnology , biology
Die Darstellung des AMP‐Analogen 9‐[3‐(Dihydroxyphosphoryloxy)propyl]‐6‐[6‐(trifluoracetylamino)hexylamino]‐9 H ‐purin ( 4 ) aus 6‐Chlor‐9‐(3‐hydroxypropyl)‐9 H ‐purin ( 1 ) wird beschrieben. Diese Verbindung reagiert mit Nicotinsäureamidmononucleotid in wäßrigem Pyridin mit Dicyclohexylcarbodiimid zum NAD + ‐Analogen. Das Coenzymanaloge〈3‐[6‐(6‐Trifluoracetylaminohexylamino)‐9‐purinyl]propyl〉(nicotinsäureamid‐D‐ribose)diphosphat ( 6 ) bildet mit Dehydrogenasen stark dissozierte Komplexe und wirkt im Test als Wasserstoff‐akzeptor sowie in der reduzierten Form als Wasserstoffdonator. Die Abspaltung der Trifluor‐acetylgruppe führt zu dem instabilen Coenzymanalogen〈3‐[6‐(6‐Aminohexylamino)‐9‐purinyl]propyl〉(nicotinsäureamid‐D‐ribose)diphosphat ( 7 ), das an mit Bromcyan “aktivierte” Agarose kovalent gebunden werden kann. Von den untersuchten Dehydrogenasen wird nur Glycerinaldehyd‐3‐phosphat‐Dehydrogenase an das trägergebundene AMP‐ und NAD‐Analoge fixiert. Das Enzym läßt sich vom Träger durch Anlegen eines Kaliumchlorid‐Gradienten wieder ablösen.