Wechselwirkungen der nichtfunktionellen Coenzymbindungsstelle in Dehydrogenasen mit [Nicotinamid‐ribofuranosyl]‐[ω‐(adenin‐9‐yl)‐n‐alkyl]‐pyrophosphaten

Die [Nicotinamid‐ribofuranosyl]‐[ω‐(adenin‐9‐yl)‐n‐alkyl]‐pyrophosphate 1 – 4 1) werden durch Kondensation der ω‐(Adenin‐9‐yl)‐n‐alkyl‐phosphate mit Nicotinamidmononucleotid gewonnen. Die Coenzymanalogen zeigen nahezu gleiche physikalische und chemische Eigenschaften wie Nicotinamid‐adenin‐dinucleotid (NAD). Die intramolekulare Wechselwirkung zwischen Adenin‐ und quartärem Nicotinamidsystem ist kleiner als im nativen NAD ⊕ und ist von der Länge der Kohlenwasserstoffkette abhängig, die in den Modellen den Adeninring mit der Pyrophosphatgruppe verknüpft. Die Coenzymmodelle 1 – 4 lassen sich enzymatisch zu den Dihydroderivaten reduzieren, deren physikalische und chemische Eigenschaften mit denen des NADH übereinstimmen. Die Fluoreszenzspektren der reduzierten Coenzymmodelle gleichen denen des NADH. In Gegenwart von Dehydrogenasen zeigen sie keine oder nur geringe Steigerung der Fluoreszenzintensität. Die oxidierten Coenzymanalogen und ihre Dihydroderivate sind im Test mit Alkohol‐Dehydrogenase aus Hefe und Pferdeleber, Lactat‐Dehydrogenase, cytoplasmatischer und mitochondrialer Malat‐Dehydrogenase enzymatisch als Wasserstoffakzeptoren bzw. Wasserstoffdonatoren wirksam. Sie zeigen große Michaeliskonstanten verglichen mit NAD ⊕ und NADH. Die maximalen Umsatzzahlen sind kleiner als die der natürlichen Coenzyme. Mit Alkohol‐Dehydrogenase aus Pferdeleber zeigen die Analogen 2, 3 und 4 hohe Umsatzzahlen.