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Über Glykosylamidasen aus Limnaea stagnalis L
Author(s) -
Kaverzneva Ekatherine D.,
Tschuchrova Alexandra I.,
Kisseleva Vera V.
Publication year - 1970
Publication title -
justus liebigs annalen der chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
SCImago Journal Rank - 0.825
H-Index - 155
eISSN - 1099-0690
pISSN - 0075-4617
DOI - 10.1002/jlac.19707380115
Subject(s) - chemistry , carboxymethyl cellulose , stereochemistry , organic chemistry , sodium
Abstract Die aus der Schnecke Limnaea stagnalis durch Ammoniumsulfat‐Fraktionierung und Gelfiltration angereicherte Glykosylamidase spaltet höchst spezifisch die Amid‐Bindung in Asparagin, wenn diese ß‐glykosidisch an N ‐Acetyl‐D‐glucosamin gebunden ist und wenn die NH 2 ‐ und die CO 2 H ‐Gruppe des Asparagins frei sind. Das in der Ultrazentrifuge homogen erscheinende Enzympräparat ergibt bei der Gradientenchromatographie an Carboxymethyl‐cellulose zwei Fraktionen mit pH‐Optima von 7.7 bzw. 5.2 (Abb. 3).– Die Ähnlichkeit von Glykosylamidasen verschiedener Herkunft wird besprochen.