Über die Inhaltsstoffe des grünen Knollenblätterpilzes, XXX. Strukturen der Amanitine

α‐ und β‐Amanitin sind cyclische Octapeptide, deren Ring zusätzlich durch eine Thioäther Bindung zwischen dem Schwefel‐Atom eines Cystein‐Restes und der 2‐Stellung eines empfindlichen Indol‐Teils überbrückt ist. Nach der Totalhydrolyse mit Salzsäure können durch Papierelektrophorese und Papierchromatographie identifiziert werden: Asparaginsäure Glycin, Isoleucin, γ.δ‐Dihydroxy‐isoleucin, Hydroxyprolin, Cystein sowie Cysteinsäure Der aromatische Anteil wird dabei weitgehend zerstört. Er gehört im Toxin dem 6‐Hydroxytryptophan an, dessen UV‐Spektrum nach hydrogenolytischer Desulfurierung mit Raney‐Nickel im Desthio‐α‐amanitin sichtbar wird. Dieses enthält Alanin statt Cystein. Seine säure‐empfindliche 6‐Hydroxy‐indol‐Gruppierung läßt sich durch katalytische Hydrierung stabilisieren. Dabei entsteht unter gleichzeitiger reduktiver Eliminierung der phenolischen OH‐Gruppe Perhydrodesthio‐α‐amanitin (PDA). Im Totalhydrolysat von PDA erscheinen als Veränderung gegenüber dem Toxin die Aminosäuren Alanin und Octahydrotryptophan ( 6 ) Durch spezielle Hydrolyse der von der Carboxyl‐Gruppe des γ.δ‐Dihydroxy‐isoleucins ausgehenden Peptid‐Bindung entsteht ein lineares Octapeptid, seco ‐Perhydro‐desthio‐α‐amanitin (SPDA, 14 ), von welchem durch Edman‐Abbau die Sequenz der Aminosäuren, die alle der L ‐Reihe angehören, ermittelt wird. Die Ergebnisse des Abbaus lassen die Aufstellung der auf S. 169 angegebenen Strukturformeln zu. α‐Amanitin ( 15a ) ist das Amid des β‐Amanitin ( 15b ); im γ‐Amanitin ( 15c ), das sehr wahrscheinlich denselben Bau besitzt, ist γ.δ‐Dihydroxy‐isoleucin durch γ‐Hydroxy‐isoleucin ersetzt.