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Synthese von Heptapeptid‐Derivaten mit der Insulinsequenz B 14–20
Author(s) -
Kinoshita Mitsuhiro,
Klostermeyer Henning
Publication year - 1966
Publication title -
justus liebigs annalen der chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
SCImago Journal Rank - 0.825
H-Index - 155
eISSN - 1099-0690
pISSN - 0075-4617
DOI - 10.1002/jlac.19666960124
Subject(s) - chemistry , stereochemistry
Die Peptidderivate Z‐Ala‐Leu‐Tyr(Bu t )‐Leu‐Val‐Cys(Bzl)‐Gly‐OMe Abkürzungen der Aminosäurereste und Schutzgruppen nach E. Brand und J. T. Edsall , Annu. Rev. Biochem. 16 , 224 (1947), sowie Peptides, Proceedings of the 5th European Symposium, S. 261, Pergamon Press, Oxford 1962. Alle Aminosäuren haben die L ‐Konfiguration. und Tri‐Ala‐Leu‐Tyr(Bu t )‐Leu‐Val‐Cys(Bzl)‐Gly, deren Aminosäurefolge der Insulinsequenz B 14–20 entspricht, wurden durch Kondensation der entsprechenden Tripeptid‐azid‐Derivate mit S ‐benzylierten Tetrapeptid‐Derivaten aufgebaut. Bei den Azidsynthesen mit Tyrosin‐tert.‐butyläthern wurde keine Kernnitrierung am Tyrosin beobachtet. Ala‐Leu‐Tyr(Bu t )‐Leu‐Val‐Cys(Bzl)‐Gly wurde aus dem tritylierten Heptapeptid‐Derivat durch selektive Abspaltung der N‐Schutzgruppe mit verdünnter Essigsäure erhalten.