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Bestimmung von Hexosen in Tryptophan‐haltigen Eiweisskörpern. Die Kohlenhydratkomponente des Eialbumins
Author(s) -
Hörmann Helmut,
Gollwitzer Rotraut
Publication year - 1962
Publication title -
justus liebigs annalen der chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
SCImago Journal Rank - 0.825
H-Index - 155
eISSN - 1099-0690
pISSN - 0075-4617
DOI - 10.1002/jlac.19626550122
Subject(s) - ovalbumin , chemistry , tryptophan , mannose , microbiology and biotechnology , biochemistry , medicine , biology , immunology , amino acid , antigen
Bei der kolorimetrischen Bestimmung von Mannose mit Anthron stört Tryptophan durch Bildung einer roten Verbindung (λ max = 525 mμ) neben dem normalen, bei 625 mμ absorbierenden Farbstoff. Nach der Anthronreaktion aufgenommene Absorptionskurven von Gemischen gleichen Mannose‐, aber verschiedenen Tryptophan‐Gehaltes schneiden sich bei 585 mμ in einem isosbestischen Punkt. Da dessen Extinktion vom Tryptophangehalt unabhängig ist, eignet sich ihre Messung zur quantitativen Bestimmung von Mannose in Tryptophan‐haltigen Eiweißkörpern. In Ovalbumin werden so 2.45% Mannose (6.1 Mol/45000 g) gefunden. Identische Absorptionsspektren erhält man bei der Anthronreaktion einerseits von Ovalbumin und andererseits von einem Testgemisch, das 6 Moll. Mannose + 2 Moll. Tryptophan je Mol. Ovalbumin entspricht. Dieses Testgemisch gibt auch bei der Orcinreaktion ein Farbstoffgemisch, das mit dem aus Ovalbumin erhaltenen übereinstimmt. Nach der Oxydation von Ovalbumin mit Perameisensäure ist keine Störung der Anthronreaktion durch Tryptophan mehr zu beobachten; es werden 2.29% Mannose (5.7 Moll./Mol. Ovalbumin) gefunden. — Der Gehalt an Glucosamin, mittels der Elson‐Morgan‐Reaktion ermittelt, beträgt in nativem Ovalbumin 1.35% (3.4 Moll./Mol.), im perameisensäureoxydierten Proteid 1.55% (3.9 Moll./Mol.).