Kinetische Untersuchung der durch Imidazol katalysierten Acylübertragung von Thioestern auf Cyanessigester, einer Modellreaktion zur enzymatischen Knüpfung von C, C‐Bindungen

‐ Die durch Imidazol katalysierte Acylübertragung von Thioestern auf Cyanessigsäureäthylester in wässerigem Medium als Modellreaktion zur enzymatischen Knüpfung von C, C‐Bindungen besteht aus zwei Teilreaktionen: Bildung von N‐Acetylimidazol und Übertragung des Acylrestes auf den Acceptor. Letztere Teilreaktion ist spektroskopisch einheitlich. Mit dieser konkurriert die durch das entstehende RSH katalysierte Hydrolyse des N‐Acetylimidazols als Nebenreaktion. Hierdurch erklärt sich die gegenuber den beiden Teilschritten beträchtlich verminderte Geschwindigkeit der Gesamtreaktion. Bei konstantem pH nimmt. die Geschwindigkeitskonstante der Gesamtreaktion linear mit steigendem pK SH ab.