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Sur les enzymes amylolytiques XI. Propriétés de l'α‐amylase de salive humaine cristallisée
Author(s) -
Bernfeld P.,
Staub A.,
Fischer Ed. H.
Publication year - 1948
Publication title -
helvetica chimica acta
Language(s) - French
Resource type - Journals
SCImago Journal Rank - 0.74
H-Index - 82
eISSN - 1522-2675
pISSN - 0018-019X
DOI - 10.1002/hlca.19480310738
Subject(s) - chemistry , microbiology and biotechnology , humanities , stereochemistry , philosophy , biology
L'α‐amylase de salive humaine est de nature protéique et ne contient pas de phosphore. L'enzyme pur est actif entre les p H 3,8 et 9,4, avec un optimum d'activité au p H 6,9. En fonction de la température, son activité montre un optimum à 40°. La présence de l'ion chlore est nécessaire à l'activité. Quelques autres anions exercent une action semblable quoique réduite. Ce sont dans l'ordre décroissant d'action: Br′, NO 3 ′ et I′. L'enzyme pur est stable à 20° entre les p H 4,5 et 11. II n'est pas désactivé par la dialyse, pourvu que le dosage d'activité soit effectué en présence de CINa.