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ESR‐Spektroskopie
Publication year - 2012
Publication title -
chemie in unserer zeit
Language(s) - German
Resource type - Journals
SCImago Journal Rank - 0.217
H-Index - 24
eISSN - 1521-3781
pISSN - 0009-2851
DOI - 10.1002/ciuz.201290027
Subject(s) - chemistry , physics , crystallography
Elektronenspinresonanz‐Spektroskopie . Intrinsisch ungeordnete Proteine können je nach Umgebung verschiedenste Konformationen annehmen (“Chamäleon‐Proteine”). Häufig spielt intrinsische Unordnung eine Rolle bei Proteinen, die mit neurodegenerativen Erkrankungen in Verbindung stehen, beispielsweise das Parkinson‐Protein Alpha‐Synuclein. Klassische hochauf lösende Methoden der Strukturaufklärung wie NMR‐Spektroskopie oder Röntgenstrukturanalyse sind für intrinsisch ungeordnete Proteine nicht immer gut geeignet. Eine hervorragende Alternative bietet die Elektronenspinresonanz‐Spektroskopie (ESR) in Kombination mit ortsspezifischer Spinmarkierung. Die rasante aktuelle Entwicklung dieser Methode wird zusammengefasst und ihre Leistungsfähigkeit am Beispiel des Alpha‐Synucleins dargestellt.