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Actin‐Puzzle (fast) gelöst
Author(s) -
Groß Michael
Publication year - 2009
Publication title -
chemie in unserer zeit
Language(s) - German
Resource type - Journals
SCImago Journal Rank - 0.217
H-Index - 24
eISSN - 1521-3781
pISSN - 0009-2851
DOI - 10.1002/ciuz.200990019
Subject(s) - myosin , chemistry , actin , microbiology and biotechnology , biophysics , biology , biochemistry
Ende der 1990er Jahre knackten Biophysiker und Strukturbiologen mit vereinten Kräften die molekularen Grundlagen der Muskelbewegung. Die Kraftübertragung des Myosin‐Motors, der sich an einem Strang des Proteins Actin entlanghangelt, wurde durch Einzelmolekül‐Kraftmessungen und die zugehörigen Molekülstrukturen von zahlreichen Myosin‐Varianten genauestens dokumentiert. Ein wichtiges Detail blieb allerdings im Dunkeln: die Struktur des Actins in seinem fibrillären Zustand, der dem Myosin als Laufschiene dient. Zwar lag seit 1990 eine hochaufgelöste Struktur des globulären Einzelbausteins G‐Actin vor, doch wie dieser sich in das fibrilläre F‐Actin umwandelt, konnte man nur mit groben Modellen beschreiben.