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Extrazelluläre Produktion und Affinitätsreinigung einer rekombinanten Ribonuklease mit Escherichia coli
Author(s) -
Sommer B.,
Schmidt B.,
Friehs K.,
Flaschel E.
Publication year - 2008
Publication title -
chemie ingenieur technik
Language(s) - German
Resource type - Journals
SCImago Journal Rank - 0.365
H-Index - 36
eISSN - 1522-2640
pISSN - 0009-286X
DOI - 10.1002/cite.200800027
Subject(s) - escherichia coli , chemistry , bacteriocin , political science , microbiology and biotechnology , biology , biochemistry , gene , antimicrobial
Bei der Aufreinigung rekombinanter Proteine aus mikrobiellen Fermentationsprozessen stellt die extrazelluläre Akkumulation des Produktes eine wesentliche Vereinfachung dar. Diese Arbeit zeigt, wie das Maltosebindeprotein (MBP), ein häufig eingesetzter Fusionspartner für die Affinitätsreinigung, unter Coexpression von Bacteriocin freisetzenden Proteinen (BRP) auch eine Sekretion in das Kulturmedium ermöglicht. Dadurch wird die Gewinnung des Produktes deutlich erleichtert.