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Racemisierungsstudien an cysteinhaltigen Peptiden
Author(s) -
Woiwode Wolfgang,
Frank Hartmut,
Nicholson Graeme J.,
Bayer Ernst
Publication year - 1978
Publication title -
chemische berichte
Language(s) - German
Resource type - Journals
SCImago Journal Rank - 0.667
H-Index - 136
eISSN - 1099-0682
pISSN - 0009-2940
DOI - 10.1002/cber.19781111115
Subject(s) - chemistry , stereochemistry
Die Thiosulfat‐Derivate natürlicher Rinderinsulin‐A‐ und Rinderinsulin‐B‐Ketten sowie einige S ‐Trityl‐Cystein‐Peptide wurden hydrolysiert und die Aminosäuren gaschromatographisch auf Racemisierung untersucht. Dabei zeigte sich, daß die jeweils an Cystein N ‐ständig gebundenen Aminosäuren ungewöhnlich hohe D ‐Anteile aufweisen. GC/MS‐Experimente und UV‐spektroskopische Untersuchungen weisen darauf hin, daß die Racemisierung unter den Hydrolysebedingungen erfolgt und über ein Thiazolin‐Derivat c verläuft. Damit wurde eine Methode zur Unterscheidung der bei der Hydrolyse auftretenden D ‐Anteile von ursprünglich vorhandenen D ‐Enantiomeren‐Anteilen erarbeitet.