Racemisierungsstudien an cysteinhaltigen Peptiden

Die Thiosulfat‐Derivate natürlicher Rinderinsulin‐A‐ und Rinderinsulin‐B‐Ketten sowie einige S ‐Trityl‐Cystein‐Peptide wurden hydrolysiert und die Aminosäuren gaschromatographisch auf Racemisierung untersucht. Dabei zeigte sich, daß die jeweils an Cystein N ‐ständig gebundenen Aminosäuren ungewöhnlich hohe D ‐Anteile aufweisen. GC/MS‐Experimente und UV‐spektroskopische Untersuchungen weisen darauf hin, daß die Racemisierung unter den Hydrolysebedingungen erfolgt und über ein Thiazolin‐Derivat c verläuft. Damit wurde eine Methode zur Unterscheidung der bei der Hydrolyse auftretenden D ‐Anteile von ursprünglich vorhandenen D ‐Enantiomeren‐Anteilen erarbeitet.