Synthese und biochemische Eigenschaften des Nicotinamid‐phenyl‐dinucleotids

Nicotinamid‐phenyl‐dinucleotid (NPhD) ist als Coenzym in Dehydrogenasesystemen wirksam. Die Bindung an das Enzym wird durch lipophile Kräfte bewirkt. Die maximalen Umsatzgeschwindigkeiten lassen den Schluß zu, daß die Aktivierung des Coenzyms im Coenzym‐Enzym‐Komplex durch das Enzym Lactatdehydrogenase ausschließlich am Nicotinamidring erfolgt. Dagegen erfolgt die Aktivierung des Komplexes bei den zinkhaltigen Alkohol‐dehydrogenasen vorwiegend über den Adeninring. NPhD wurde durch Kondensation der beiden Mononucleotide in wäßrigem Pyridin mit Dicyclohexylcarbodiimid hergestellt. 1‐ O ‐Phenyl‐β‐D‐ribofuranosyl‐5‐phosphat wie auch das Coenzymanaloge sind sehr säureempfindlich. Durch milde saure Hydrolyse erhielten wir aus NPhD die Nicotinamidribotid‐5′‐pyrophosphat( P 2 )‐5″‐ribose 1 ). Optische Untersuchungen am hydrierten und oxydierten Coenzym weisen auf eine sehr geringe Wechselwirkung zwischen dem Phenyl‐ und dem Nicotinamidring hin. Im Fluoreszenzanregungsspektrum des hydrierten Coenzymanalogen tritt eine Energieübertragung vom Phenyl‐ auf den Dihydronicotinamidring ein.