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N ‐Trifluoracetyl‐ aminosäuren, VI. Mitteil.: Spaltung von Peptiden nach Trifluoracetylierung der Peptidbindung
Author(s) -
Weygand Friedrich,
Geiger Rolf,
Glöckler Ursula
Publication year - 1956
Publication title -
chemische berichte
Language(s) - German
Resource type - Journals
SCImago Journal Rank - 0.667
H-Index - 136
eISSN - 1099-0682
pISSN - 0009-2940
DOI - 10.1002/cber.19560890625
Subject(s) - chemistry , stereochemistry , dipeptide , amino acid , biochemistry
Peptide werden durch Trifluoressigsäure‐anhydrid nicht nur an der Aminogruppe, sondern z. Tl. auch an der Peptidbindung trifluor‐acetyliert. Daneben findet Bildung von unsymmetrischen oder symmetrischen Anhydriden statt. Durch Hydrolyse mit Wasser wird hauptsächlich das N ‐trifluoracetylierte Ausgangspeptid erhalten, es findet aber auch Spaltung der Peptidbindung statt. So liefert z. B. ein Tripeptid neben dem N ‐TFA‐Tripeptid die drei Bausteine und die beiden zu erwartenden Dipeptide in N ‐trifluoracetylierter Form. Durch milde alkalische Hydrolyse erhält man daraus die freien. Aminosäuren und Peptide, die nach den üblichen Verfahren getrennt und bestimmt werden können. Da Prolinpeptide an der Peptidbindung keinen acylierbaren Stickstoff enthalten, sind sie auf die neue Weise nicht spaltbar. Auf die mögliche Bedeutung dieser Tatsache zur Isolierung von Prolin‐ und Hydroxyprolin‐dipeptiden aus Proteinen wird hingewiesen.