Das Kupfer‐Chaperon NosL bildet ein Heterometallzetrum für die Cu‐Abgabe an Distickstoffmonoxid‐Reduktase

Der letzte Schritt der Denitrifikation ist die Reduktion von Lachgas (N 2 O) zu N 2 , die durch die Cu‐abhängige Distickstoffmonoxid‐Reduktase (N 2 OR) vermittelt wird. Ihre Metallzentren, Cu A und Cu Z , werden durch die sequenzielle Bereitstellung von zwölf Cu I ‐Ionen durch ein Metall‐Chaperon assembliert, das Teil eines nos ‐Genclusters ist, der das Enzym und seine akzessorischen Faktoren kodiert. Bei dem Chaperon handelt es sich um das nosL ‐Genprodukt, ein 18 kDa Lipoprotein, von dem man annimmt, dass es sich in der äußeren Membran Gram‐negativer Bakterien befindet. Um den Zusammenbau von N 2 OR besser zu verstehen, haben wir NosL aus Shewanella denitrificans hergestellt und die Struktur des metallbeladenen Chaperons mittels Röntgenkristallographie bestimmt. Das Protein assembliert ein heterodinukleares Metallzentrum, bestehend aus Zn II und Cu I , wie durch anomale Röntgenstreuung nachgewiesen werden konnte. Während nur Cu I an das Enzym geliefert wird, ist die stabilisierende Anwesenheit von Zn II essentiell für die Funktionalität und strukturelle Integrität des Chaperons.