Intrinsisch ungeordnete Osteopontin‐Fragmente ordnen sich während der interfazialen Calciumoxalat‐Mineralisierung

Calciumoxalat ist der Hauptbestandteil von Nierensteinen. Das saure Osteopontin (OPN)‐Protein im Urin kann das Wachstum von CaC 2 O 4 ‐Kristallen hemmen und wirkt so als Inhibitor der Mineralisation. Studien in Bulk‐Lösung belegten die Wichtigkeit der Bindung und Erkennung von OPN an der CaC 2 O 4 ‐Mineraloberfläche, allerdinngs fehlen noch Einblicke in das aktive Zentrum auf molekularer Ebene während der CaC 2 O 4 ‐Mineralisierung. Wir studieren die Struktur des zentralen OPN‐Fragments und seine Wechselwirkung mit Ca 2+ und CaC 2 O 4 an der Wasser‐Luft‐Grenzfläche mittels oberflächenspezifischer nichtlinearer Schwingungsspektroskopie. Während OPN‐Peptide in Lösung weitgehend ungeordnet bleiben, faltet die bidentate Bindung von Ca 2+ ‐Ionen die Peptide an der Grenzfläche zu gut geordneten und assemblierten β‐Turn‐Motiven zurück. Die Mineralisierung wird durch ein Intermediat gesteuert, das die strukturelle Freiheit des Rückgrats und der bindenden Seitenketten freigibt. Diese Einblicke in die mineralische Grenzfläche sind wichtig für das Verständnis der Entwicklung von Nierensteinen und möglicherweise relevant für die CaC 2 O 4 ‐Biomineralisation.