Premium
Innentitelbild: Das Konformationsgleichgewicht des Neuropeptid‐Y2‐Rezeptors in Lipidmembranen (Angew. Chem. 52/2020)
Author(s) -
Krug Ulrike,
Gloge Anika,
Schmidt Peter,
BeckerBaldus Johanna,
Bernhard Frank,
Kaiser Anette,
Montag Cindy,
Gauglitz Marcel,
Vishnivetskiy Sergey A.,
Gurevich Vsevolod V.,
BeckSickinger Annette G.,
Glaubitz Clemens,
Huster Daniel
Publication year - 2020
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.202014454
Subject(s) - chemistry
NMR‐Spektroskopie beleuchtet die Rezeptoraktivierung: Molekulare Schalter sind konservierte Motive von G‐Protein‐gekoppelten Rezeptoren, die während der Aktivierung ihre Struktur ändern. Tryptophanreste sind häufig Teil dieser molekularen Schalter und können Einblicke in die Rezeptoraktivierung liefern. Daniel Huster et al. nutzen in ihrem Forschungsartikel auf S. 24062 NMR‐Spektroskopie, um Strukturänderungen des Neuropeptid‐Y1‐Rezeptors mit atomarer Auflösung zu beschreiben, indem Änderungen der chemischen Verschiebung von sechs nativen Tryptophanen analysiert werden.