Bindung von CO am FeV‐Cofaktor der CO‐reduzierenden Vanadium‐Nitrogenase bei atomarer Auflösung

Nitrogenasen reduzieren N 2 , das häufigste Element in der Erdatmosphäre, das aufgrund seiner Dreifachbindung chemisch nicht leicht zugänglich ist. Vanadium‐Nitrogenase zeichnet sich zudem durch die Fähigkeit aus, Kohlenmonoxid, einen bekannten Inhibitor für alle Substrate mit Ausnahme von H + , umzusetzen. Die Reduktion von CO führt zur Bildung von Kohlenwasserstoffprodukten, welche das Potential für biotechnologische Anwendungen in Analogie zum industriellen Fischer‐Tropsch‐Verfahren bergen. Hier berichten wir über die bisher detaillierteste Struktur der Vanadium Nitrogenase bei einer Auflösung von 1.0 Å, in welcher CO nach katalytischer Umsetzung an den Cofaktor des aktiven Zentrums gebunden ist. CO verbrückt dabei die Eisenionen Fe2 und Fe6 und ersetzt damit das Sulfid S2B in einem Bindungsmodus, der mit bisherigen Berichten des CO‐Komplexes der Molybdän‐Nitrogenase in Einklang ist. Wir erläutern zudem die strukturellen Konsequenzen fortlaufender katalytischer Umsetzung, wenn CO wieder entfernt wird. Diese umfassen den Austausch von CO, möglicherweise durch OH − , Bewegungen der Seitenketten Q176 D und K361 D , die Rückkehr des Sulfids und das Auftauchen zweier zusätzlicher Wassermoleküle, die im CO‐gebunden Zustand nicht vorhanden sind.