Wechselwirkung von Polyelektrolyt‐Architekturen mit Proteinen und Biosystemen

Gegenionen, die die Ladungen von Polyelektrolyten wie DNA oder Heparin neutralisieren, können im Wasser dissoziieren und beeinflussen stark deren Wechselwirkung mit Biomolekülen, insbesondere mit Proteinen. In diesem Artikel geben wir einen Überblick über Studien zur Wechselwirkung von Proteinen mit Polyelektrolyten und den Nutzen dieses Wissens für die medizinische Forschung. Hauptantriebskraft für die Bindung von Proteinen an Polyelektrolyte ist die Freisetzung von Gegenionen: Positiv geladene Bereiche des Proteins werden hierbei zu mehrwertigen Gegenionen des Polyelektrolyten, sodass zuvor gebundene Gegenionen des Polyelektrolyten freigesetzt werden und sich zugleich die Entropie erhöht, wie wir anhand von Studien zu Wechselwirkung von Proteinen mit natürlichen und synthetischen Polyelektrolyten zeigen. Ein Schwerpunkt liegt dabei auf sulfatierten dendritischen Polyglycerinen (dPGS). Die Literatur zeigt, dass wir Fortschritte beim Verständnis der Ladungs‐Ladungs‐Wechselwirkung in biologisch relevanten Systemen machen. Die Forschung auf diesem Gebiet wird die Entwicklung synthetischer Polyelektrolyte für die Medizin voranbringen.