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Kristallstruktur und Spektroskopie offenbaren einen Schwefel‐Liganden am aktiven Zentrum einer O 2 ‐stabilen [FeFe]‐Hydrogenase
Author(s) -
RodríguezMaciá Patricia,
Galle Lisa M.,
Bjornsson Ragnar,
Lorent Christian,
Zebger Ingo,
Yoda Yoshitaka,
Cramer Stephen P.,
DeBeer Serena,
Span Ingrid,
Birrell James A.
Publication year - 2020
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.202005208
Subject(s) - chemistry , stereochemistry , crystallography
[FeFe]‐Hydrogenasen sind die aktivsten natürlich vorkommenden Katalysatoren zur Wasserstofferzeugung. Ihre technologische Anwendung ist jedoch durch ihre extreme Sauerstoffempfindlichkeit begrenzt. Aus sulfatreduzierenden Bakterien können sie aber in dem sauerstoffstabilen H inact ‐Zustand isoliert werden. Die Struktur dieses Enzyms, sowie der Bildungsmechanismus dieses Zustands sind jedoch bis heute unbekannt. Unsere Kristallstruktur solch einer [FeFe]‐Hydrogenase im H inact ‐Zustand mit einer Auflösung von 1.65 Å zeigt, dass ein Schwefelligand die freie Koordinationsstelle besetzt. Durch kernresonante inelastische Streuung, Resonanz‐ Raman‐, Infrarot‐ und Röntgenabsorptionsspektroskopie, jeweils in Kombination mit Hybrid‐quantenmechanischen/molekülmechanischen (QM/MM) Berechnungen, konnten wir detaillierte Informationen zu Struktur und Bildung des H inact ‐Zustands erhalten. Diese Erkenntnisse könnten zur Entwicklung sauerstoffstabiler Hydrogenasen und molekularer Katalysatoren beitragen.