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Spezifische Ionen‐Effekte am Beispiel eines Oligopeptids: die Rolle zweizähniger Koordination beim Guanidinium‐Kation
Author(s) -
Balos Vasileios,
Marekha Bogdan,
Malm Christian,
Wagner Manfred,
Nagata Yuki,
Bonn Mischa,
Hunger Johannes
Publication year - 2019
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.201811029
Subject(s) - chemistry , medicinal chemistry
Ion‐Protein‐Wechselwirkungen sind wegen der zahlreichen möglichen Proteinbindungsstellen schwierig zu verstehen. Um spezifische Ionen‐Effekte auf Proteinbindungsstellen zu erfassen, untersuchen wir den Einfluss von Salzen auf des zwitterionische Peptid Triglycin. Dielektrische Spektren zeigen, dass Salze die Rotationsdynamik des Peptids beeinflussen, wobei der Effekt von stark denaturierenden Kationen (Li + , Guanidinium (Gdm + )) und Anionen (I − , SCN − ) ausgeprägter ist als der von schwach denaturierenden Ionen (K + , Cl − ). Die Effekte von Gdm + und Li + sind ähnlich. Moleküldynamiksimulationen bestätigen, dass sich Gdm + und Li + verstärkt an Triglycin anlagern, jedoch mit unterschiedlicher Bindungsgeometrie: Während Li + hauptsächlich an der Carboxylatgruppe bindet, ist eine zweizähnige Bindung zu einem O‐Atom der Carboxylatgruppe und zum O‐Atom der benachbarten Amidgruppe von besonderer Bedeutung für Gdm + . Diese Bindung beeinflusst die Konformation des Peptids verstärkt und könnte daher die hohe Denaturierungsaktivität von Gdm + ‐Salzen erklären.